Značilnosti levcina, struktura, funkcije, biosinteza

The Levcin To je ena od 22 aminokislin, ki predstavlja beljakovine živih organizmov. To spada v eno od 9 esencialnih aminokislin, ki jih telo ne sintetizira in ga je treba zaužiti s hrano, zaužito v prehrani.

Francoski farmacevt in kemik je Leucina prvič opisal leta 1818. L. Proust, ki ga je poimenoval "oksid-nesrečen". Kasneje sta ga Erlenmeyer in Kunlin pripravila iz α-benzoilamido-β-izopropilakrilne kisline, katere molekularna formula je C6H13NO2NO2.

Kemična struktura levcinske aminokisline (Fuen: Klavecin [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licence/by-sa/4.0)] prek Wikimedia Commons)

Levcin je bil ključen med odkritjem občutka prevajanja beljakovin, saj je njegova hidrofobna struktura biokemik Howard Dentzis omogočila radioaktivno označevanje vodika ogljika 3 in opazovala pomen, v katerem so aminokisline vgrajene v sintezo peptida hemoglobina.

Beljakovine, znane kot "zadrga" ali "zapiranje" Leucine, so skupaj s "cinkovimi prsti" najpomembnejši transkripcijski faktorji evkariontskih organizmov. Za levcinske zadrge so značilne njihove hidrofobne interakcije z DNK.

Na splošno se beljakovine, bogate z levcinom ali sestavljajo razvejane aminokisline, ne presnavljajo v jetrih.

Levcin je aminokislina razvejane verige, potrebna za biosintezo beljakovin in aminokislin mleka, ki se sintetizirajo v dojkih. V materinem mleku najdete velike količine te proste aminokisline.

Med vsemi aminokislinami, ki sestavljajo beljakovine, sta najpogostejša levcin in arginin in oba sta bila odkrita v beljakovinah vseh kraljestev, ki sestavljajo drevo življenja.

[TOC]

Značilnosti

Levcin je znan kot esencialna aminokislina razvejane verige, deli tipično strukturo z drugimi aminokislinami. Vendar se razlikuje, ker ima njegova stranska veriga ali R skupina povezana dva ogljika, zadnja pa je povezana z atomom vodika in dvema metilnima skupinama.

Pripada skupini polarnih aminokislin brez obremenitve, substituenti ali R skupine teh aminokislin so hidrofobne in ne -polarne narave. Te aminokisline so glavne odgovorne za intra-proteične hidrofobne interakcije in ponavadi stabilizirajo strukturo beljakovin.

Vse aminokisline, ki imajo kiralni centralni ogljik (ogljik α), torej ima štiri različne združene substituente, jih lahko najdemo na dva različna načina v naravi; Tako sta d- in l-leucina, slednja v beljakovinskih strukturah.

Obe obliki vsake aminokisline imata različne lastnosti, sodelujeta v različnih presnovnih poteh in lahko celo spremenita značilnosti struktur, katerih del sta.

Na primer, levcin v L-leucini ima rahlo grena.

Oblika katere koli aminokisline je lažje presnovati telo sesalcev. L-leucina se zlahka razgradi in izkorišča za gradnjo in zaščito beljakovin.

Struktura

Levcin je sestavljen iz 6 ogljikovih atomov. Osrednji ogljik, pogost v vseh aminokislinah, je povezan s karboksilno skupino (COOH), amino skupino (NH2), atom vodika (H) in stransko verigo ali R R, sestavljeno iz 4 atomov ogljika.

Vam lahko služi: mezothelio

Ogljikove atome znotraj aminokislin je mogoče prepoznati z grškimi črkami. Število se začne iz karbona karboksilne kisline (COOH), medtem ko se opomba z grško abecedo začne iz osrednjega ogljika.

Levcin ima kot nadomestno skupino v svoji verigi R do izobutil ali 2-metilpropilne skupine, ki nastane zaradi izgube vodikovega atoma, s tvorbo alkil radikala; Te skupine se pojavljajo kot posledice v strukturi aminokislin.

Funkcije

Levcin je aminokislina, ki lahko služi kot ketogeni predhodnik drugih spojin, vključenih v cikel citronske kisline. Ta aminokislina predstavlja pomemben vir za sintezo acetil-CoA ali acetoacetil-CoA, ki so del tvorbenih poti ketonskih teles v jetrnih celicah.

Znano je, da je levcin nepogrešljiv na inzulinskih signalnih poteh, ki sodeluje na začetku sinteze beljakovin in se izogne ​​izgubi beljakovin zaradi razgradnje.

Običajno so notranje strukture beljakovin sestavljene iz hidrofobnih aminokislin, kot so levcin, valin, izolevcin in metodain. Takšne strukture so običajno ohranjene za običajne encime med živimi organizmi, kot v primeru citokroma c.

Levcin lahko aktivira presnovne poti v celicah mlečnih žlez, da spodbudi sintezo laktoze, lipide in beljakovine, ki izpolnjujejo funkcije, kot so signalne molekule pri uravnavanju energijske homeostaze mladih pri sesalcih.

Domene, bogate z levcinom, so bistveni del specifičnih beljakovin, ki vežejo DNK, ki so na splošno strukturni premeri na super vpisan način in so znani kot "beljakovine z zadrgo levcine".

Ti proteini imajo kot značilno značilnost reden vzorec ponavljajočih se levcinov skupaj z drugimi hidrofobnimi aminokislinami, ki so odgovorni za uravnavanje sindikatov transkripcijskih faktorjev na DNK in med različnimi transkripcijskimi faktorji.

Zip beljakovine leucin lahko tvorijo homo-ali heterodimere, ki jim omogočajo.

Biosinteza

Vse razvejane verižne aminokisline, vključno z levcinom, so v glavnem sintetizirane v rastlinah in bakterijah. V cvetočih rastlinah se znatno povečuje proizvodnja levcina, saj je pomemben predhodnik za vse spojine, odgovorne za aromo cvetov in sadja.

Eden od dejavnikov, ki so pripisani veliki številčnosti levcina v različnih bakterijskih peptidih, je, da 6 različnih kodonov genetske kode, ki kodira za levcin (UUA-UUG-UCU-CUC-CUA-CUA), enako velja tudi za arginin.

Levcin se sintetizira v bakterijah s petstopenjske poti, ki uporablja kot izhodišče Ketacid, povezano z valino.

Ta postopek je reguliran od alosterično, tako da, ko je v celici presežek levcina, zavira encime, ki sodelujejo na poti, in ustavi sintezo.

Vam lahko služi: indeks Simpson: formula, interpretacija in primer

Biosinthetična pot

Biosinteza levcina v bakterijah se začne s pretvorbo derivacijske ketacide valine, 3-metil-2-oksobutanoat v (2S) -2-izopropilmatu, zahvaljujoč delovanju encima 2-izopropilmalto Synta -Coa in voda v ta namen.

(2S) -2-izopropilmalaat izgubi molekulo vode in se s 3-izopropilmalatno dehidratazo pretvori v 2-izopropilmaleat. Nato isti encim doda še eno molekulo vode in 2-izopropilmaleato pretvori v (2R-3s) -3-izopropilm.

Slednja spojina je podvržena reakciji oksidoredukcije, ki zasluži sodelovanje molekule NAD+, ki proizvaja (2s) -2-izopropil-3-oksosukcina.

(2S) -2-osopropil-3-oksosukcinacija izgubi ogljikov atom v obliki CO2 spontano, kar ustvarja 4-metil-2-oksopentanoat, ki z delovanjem transaminaze razvejanih verižnih aminokislin (zlasti transaminaze levcin, zlasti)) In s sočasno osvoboditvijo L-glutamata in 2-oksoglutarata proizvaja L-leucina.

Degradacija

Glavna vloga levcina je delovati kot signalizacija, ki celico pove, da obstaja dovolj aminokislin in energije, da začnete sintezo mišičnih beljakovin.

Degradacija razvejanih verižnih aminokislin, ko se levcin začne s transaminacijo. Ta in dva naknadna encimska koraka katalizirajo trije encimi v primeru levcina, izolevcina in valine.

Transaminacija treh aminokislin povzroči α-ekotoacidne derivate teh, ki so podvrženi oksidativni dekarboksilaciji za proizvodnjo acil-CoA tioéjev, ki so α, β-dišidrogenirani za izvajanje tioés de acil-coa α α, β-inserniranega.

Med katabolizmom levcina je ustrezna acil-CoA odkritje, β-insicirani β-insatura (HMG-CoA), ki je posrednik v biosintezi holesterola in drugih izoprenoidih.

Katabolična pot Leucine

Od nastajanja strica Acil-CoA α, β-insiranega, ki izhaja iz levcina, katabolične poti te aminokisline in valina in izolevcin se znatno loči.

ACIL-CoA UCION α, β-insirano leucino obdelamo navzdol s tremi različnimi encimi, znanimi kot (1) 3-metilkronil-CoA karboksilaza, (2) 3-metilglutakonil-CoA hidrataza in (3) 3) 3-hidroksi -3-metilglatil -COA Liasa.

V bakterijah so ti encimi odgovorni za pretvorbo 3-metilkrotonil-CoA (levcin derivat) v 3-metilglutakonil-CoA, v 3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA in v acetoacetatu in acetil-CoA.

Levcin, ki je na voljo v krvi, se izkorišča za sintezo mišičnih/miofibrilarnih beljakovin (MPS). To deluje kot aktivirajoči dejavnik tega procesa. Prav tako neposredno komunicirate z insulinom in vplivate na oskrbo

Hrana bogata z levcinom

Uživanje bogatih aminokislinskih beljakovin je nepogrešljivo za celično fiziologijo živih organizmov in levcin ni izjema med esencialnimi aminokislinami.

Beljakovine, pridobljene iz mlečnega seruma, veljajo za najbogatejše v ostankih L-Leucina. Vendar vsa živila z visoko vsebnostjo beljakovin, kot so ribe, piščanec, jajce in rdeče meso, zagotavljajo velike količine levcina za telo.

Vam lahko služi: razmnoževanje virusov: faze in značilnosti

Koruza v zrnu je slaba v aminokislinah lizina in triptofana, ima zelo toge terciarne strukture za prebavo in ima malo vrednosti s prehranskega vidika, vendar ima visoko raven levcina in izolevcina.

Plodovi rastlin za stročnice so bogate s skoraj vsemi esencialnimi aminokislinami: lizin, treoninom, izolevcinom, levcinom, fenilalaninom in valinom, vendar imajo malo vsebnosti metode in cisteina.

Levcin se v tablicah ekstrahira, očisti in koncentrira kot prehrambena dodatka za športnike z visoko konkurenco in se trži kot droga. Glavni vir za izolacijo te aminokisline ustreza sojini moki.

Obstaja prehransko dopolnilo, ki ga športniki uporabljajo za regeneracijo mišic, znano kot BCAA (angleščina "Razvejana veriga aminokislina "). To zagotavlja visoke koncentracije razvejanih verižnih aminokislin: Leucina, Valina in izolevcin.

Prednosti vašega vnosa

Hrana z levcinom pomaga nadzorovati debelost in druge presnovne bolezni. Številni nutricionisti poudarjajo, da živila, bogata z levcinskimi in prehranskimi dodatki, ki temeljijo na tej aminokislini, prispevajo k regulaciji apetita in tesnobe pri odraslih.

Vsi beljakovini z levcinom spodbujajo sintezo mišičnih beljakovin; Pokazalo se je, da lahko povečanje deleža zauženega levcina glede na druge esencialne aminokisline obrne slabljenje sinteze beljakovin pri muskulaturi starejših bolnikov.

Tudi ljudje z resnimi paraliziranimi makularnimi motnjami lahko ustavijo izgubo mase in mišične moči s pravilnim ustnim dodatkom levcina, poleg uporabe sistemskih vaj mišične odpornosti.

Levcin, valin in izolevcin so bistveni sestavni deli mase, ki sestavljajo skeletno mišico živali z vretenčarji, zato je njihova prisotnost ključnega pomena za sintezo novih beljakovin ali za popravilo predhodnika.

Motnje pomanjkanja

Pomanjkljivosti ali nepravilnosti kompleksa α-Zo-Slonte dehidrogenaze, ki je odgovoren za presnovo levcina, valina in izolevcina pri ljudeh, lahko povzročijo hude duševne motnje.

Poleg tega obstaja patološko stanje, povezano s presnovo teh razvejanih verižnih aminokislin, imenovanih "bolezen urina z vonjem po arce sirupu".

Do danes ni bil dokazan obstoj škodljivih učinkov na prekomerno porabo levcina. Vendar je priporočljiv največji odmerek 550 mg/kg na dan, saj ni bilo dolgoročnih študij, povezanih s prekomerno izpostavljenostjo tkivu omenjenim aminokislinam.

Reference

1. Álava, m. D. C., Camacho, m. In., & Delgadillo, J. (2012). Zdravje mišic in preprečevanje sarkopenije: učinek beljakovin, leucina in ß-hidroksi-ß-metilbutirata. Revija za presnovo kosti in mineralov, 10(2), 98-102.
2. Phenheme, ali. R. (1993). Kemija hrane (Ne. 664: 543). Priziv.
3. Massey, l. K., Sokatch, J. R., & Conrad, r. S. (1976). Amininokislinski katabolizem razvejane verige v bakterijah. Bakteriološki pregledi, 40(1), 42.
4. Mathews, c. K., & Ahern, k. G. (2002). Biokemija. Pearson Education.
5. Zgolj, a. (1999). Dopolnjevanje levcina in intenzivno usposabljanje. Športna medicina, 27(6), 347–358.
6. Munro, h. N. (Ed.). (2012). Metabolizem beljakovin sesalcev (Vol. 4). Elsevier
7. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Lehningerjeva načela biokemije. Macmillan.