Struktura oksidaze kitokroma, funkcije, zaviralci

The Citocrom C oksidaza Gre za encimski beljakovinski kompleks, ki lahko prečka lipidno dvosloj celične membrane. To smo predvsem povezani z notranjo membrano mitohondrijev, tako v prokariontskih organizmih (bakterije), kot pri evkariotih (enocelični in večcelični).

Ta encim je tudi v aerobnih presnovnih funkcijah organizmov ključnega pomena tudi ta encim, saj je bistvenega.

Bola in palo model hemo, molekule, ki jo najdemo v kristalni strukturi citokroma c oksidaze govejega srca. Vzeto in urejeno od: Benjah-BMM27 [javna domena].

Ime citokroma pomeni "celični pigmenti". To so krvne beljakovine, ki prevažajo elektrone. Citokrome je leta 1884 odkril irski zdravnik Charles Alexander MacMunn. MacMunn je bil pionir pri odkrivanju dihalnega pigmenta krvi, imenovanega danes citokrom 1.

V dvajsetih letih prejšnjega stoletja ruski entomolog in parazitolog. Čeprav jih je MacMunn odkril leta 1884, je znanstvena skupnost pozabila in celo nekateri so napačno razumeli svoje delo.

[TOC]

Splošne značilnosti

Na splošno imajo respiratorni pigmenti značilne vidne spektre. Znano je, da obstajajo vsaj štirje izčrpni membranski beljakovinski kompleksi, kjer obstaja 5 različnih vrst citokromov: A, A3, B, C1 in C, razvrščeni po valovnih dolžinah spektralnih absorpcijskih maksimumov.

Običajno jih najdemo v notranji membrani mitohondrijev. Vendar so jih opazili tudi v endoplazemskem retikulumu in kloroplastih, v evkariontskih in prokariotskih organizmih.

Predstavljajo hemo protetično skupino, ki vsebuje železo (vera). Vsak od znanih citokromov deluje v multienzimatskih kompleksih pri transportu elektronov dihalne verige.

Citokromi imajo funkcijo sodelovanja v reakcijah redukcije oksida. Reakcije redukcije, kadar sprejemajo elektrone, se za vsako vrsto citokroma pojavljajo drugače, njihovo vrednost pa določa pretok elektronov dihalne verige.

-Citokrom c

Znane so štiri vrste citokroma c, ki so naslednje.

Razred I

Znotraj tega razreda so citokromi, ki so topili z nizkim zavojem (nižji), prisotni v bakterijah in mitohondrijih. So oktaedrali. Mesto HEMO Unije je na koncu histidina, šesti ligand.

Iz tega razreda lahko celo prepoznate več podrazredov, ki so bili določeni v njihovi trijedimenzionalni strukturi.

Razred II

V tem razredu so citokromi C z visokim zavojem (HighSpin) in nekaj nizkega zavoja. Visoka obrat je vezavna mesta blizu konca-C, pri tistih z nizkim zavojem pa se zdi, da je šesti ligand ostanek metionina v bližini konca N-termina v angleščini). So pentakoordinirani s petim ligand histidinom.

Vam lahko služi: turgidnost (biologija)

Razred III

Za ta razred so značilni citokromi C z večkratnimi hemo (C3 in C7) in nizkim potencialnim oksidnim reduktorjem, z le 30 aminokislinskimi ostanki na hemo. V predstavnikih tega razreda imajo hemo c skupine strukturo in neenakomerne funkcije, poleg tega pa predstavljajo različne redoks potenciale. So oktaedrali.

Razred IV

Po mnenju nekaterih avtorjev je bil ta razred ustvarjen le tako, da vključuje kompleksne beljakovine, ki jih predstavljajo druge protetične skupine, pa tudi hemo c ali flavocytocrome c.

Citokrom c oksidaza ali kompleks IV

Citokrom c oksidaza je mitohondrijski encim, ki izvaja končno fazo elektronskega transporta v celičnem dihanju. Ta encim katalizira transport elektronov iz zmanjšanega citokroma C do kisika.

Nekaj ​​kemičnih spojin, kot so cianid, ogljikov dioksid in Azid. Druge oblike inhibicije kompleksa IV so genetske mutacije.

Z evolucijskega vidika citokrom c oksidaza najdemo le v aerobnih organizmih, več skupin znanstvenikov.

Struktura

Citokrom c oksidaza tvori homodimerni kompleks, to je sestavljen iz dveh podobnih monomerov v notranji membrani mitohondrijev. Encimski kompleks je sestavljen iz 3 do 4 podenote v prokariotskih organizmih in do največ 13 (nekateri predlagajo 14) polipeptide v organizmih, kot so sesalci.

V teh organizmih so 3 polipeptidi mitohondrijskega izvora, ostali pa izvirajo iz jedra. Vsak monomer ima 28 transmembranskih propelerjev, ki ločujejo hidrofilne domene od membranske matrice in intermembranskega prostora.

Ima samo eno katalitično enoto, ki jo najdemo v vseh encimih, ki katalizirajo reakcije oksidacije/redukcije z uporabo molekularnega kisika (oksidaze, zlasti hemo-kobre). Kompleks vsebuje citokrome A in A3, združenih po podenoti I in dva bakrena središča.

Predstavlja eno ali več hemo c skupin, povezanih z okoliško strukturo beljakovin z enim ali več (na splošno dveh) tioreterskih povezav. Drugi avtorji predlagajo, da obstaja ena sama hemo C skupina, povezana z beljakovinami med porfirinskim obročem in dvema ostankoma cisteina.

Edina zgoraj omenjena skupina hemo C je obdana s hiodrofobnimi odpadki in je heksakoordinirana, ki je histidin v položaju 18 polipeptidne verige in metodina v 80.

Vam lahko služi: rastlinska celicaCitokrom c oksidaza podenota f. Vzeto in urejeno od: Jawahar Swaminathan in MSD osebje na evropskem inštitutu za bioinformatiko [javna domena]

Funkcije

Oksidaze Citocrom C so glavni junaki v treh primarnih fizioloških mehanizmih, ki jih bomo videli spodaj.

Apoptoza ali programirana celična smrt

Apoptoza je uničenje ali programirana celična smrt, ki jo povzroča isti organizem in je cilj nadzorovanja rasti, razvoja, izločanja poškodovanih tkiv in regulacije imunskega sistema. V tem fiziološkem procesu citokrom c oksidaza sodeluje kot posrednik.

Ta protein, ki ga sprostijo mitohondriji, vodi do interakcije z endoplazemskim retikulu, kar povzroči izločanje ali sproščanje kalcija. Progresivno povečanje kalcija sproži ogromno sproščanje citokrom c oksidaze, dokler ni mogoče doseči citotoksične ravni kalcija.

Citotoksična raven kalcija in sproščanje citokromov C povzročita kaskadno aktivacijo več encimov, ki so odgovorni za uničenje celic.

Regeneracija celic ali tkiv

Več raziskav kaže, da ko je citokrom c oksidaza izpostavljena valovnim dolžinam 670 nanometrov, sodeluje v funkcionalnem kompleksu, ki prodira.

Energetska presnova

To je morda najbolj znana in najpomembnejša funkcija citokroma c oksidaze. Natančno je oksidazni kompleks (dihalne verige), ki je zadolžen za zbiranje elektronov citokroma C in jih prenaša na molekulo kisika, kar ga zmanjša na dve molekuli vode.

Povezana s tem postopkom je skozi membrano translokacija protonov, kar ima za posledico nastajanje elektrokemičnega gradienta, ki ga kompleks ATP sintetizira za proizvodnjo ali sintezo ATP (Adenosín Triffisphyte).

Zaviralci

Kitokroma c oksidaza zavira več kemičnih procesov in spojin. Način, kako se zgodi, lahko nastane kot naraven način za uravnavanje proizvodnje ali delovanja encima ali se lahko po naključju pojavi zaradi zastrupitve.

V prisotnosti Azida. To povzroči prekinitev celičnega dihalnega procesa in zato povzroča kemično asfiksiranje celic.

Druge spojine, kot so dušikov oksid, vodikov sulfid, metanol in nekateri metilirani alkoholi, prav tako povzročijo inhibicijo citokroma C oksidaze.

Pomanjkanje

Citokrom C oksidaza je encim, ki ga nadzirajo geni jedra in mitohondrijev. Obstajajo genetske spremembe ali mutacije, ki lahko prenesejo pomanjkanje citokrom c oksidaze.

Te mutacije motijo ​​funkcionalnost encima, saj spreminjajo svojo encimsko strukturo in s seboj prinašajo presnovne motnje med embrionalnim razvojem (po študijah na ljudeh), ki bodo pozneje v svojih prvih letih življenja vplivali na organizem.

Vam lahko služi: dendritične celice: značilnosti, funkcije, vrste

Pomanjkanje citokroma c oksidaze vpliva na tkiva z veliko potrebo po energiji, kot so srce, jetra, možgani in mišice. Simptomi teh mutacij se odražajo pred dvema letoma življenja in se lahko kažejo kot močne ali blage pogoje.

Blage simptome lahko opazimo tudi kmalu po prvem letu starosti in običajno posamezniki z njimi imajo le zmanjšanje mišične napetosti (hipotonija) in mišično atrofijo (miopatija).

Po drugi strani lahko posamezniki, ki imajo močnejše simptome, imajo mišično atrofijo in encefaliopatijo. Drugi pogoji, ki jih povzroča odsotnost citokrom c oksidaze.

Uporaba v filogeniji

Phylogeny je znanost, ki je odgovorna za študije izvora, usposabljanja in evolucijskega razvoja z vidika prednikov in objektov, organizmov.  V zadnjih desetletjih so bile študije filogenije z molekularno analizo vse pogostejše, ki vržejo veliko informacij in rešujejo taksonomske težave.

V tem smislu nekatere filogenetske študije kažejo, da lahko uporaba citokrom C oksidaze pomaga vzpostaviti evolucijske odnose. To je zato, ker je ta beljakovinski kompleks zelo ohranjen in je prisoten v najrazličnejših organizmih, od enoceličnih protistov, do velikih vretenčarjev.

Primer tega so testi, opravljeni z ljudmi, šimpanzi (Kruh kruh) in rezus makake (Mulatta Macaca). Takšni testi so pokazali, da so bile citokrom c oksidazne molekule ljudi in šimpanze enake.

Pokazal je tudi, da citokrom C oksidazne molekule rezus makake.

Reference

1. R.Str. Ambler (1991). Zaporedna sprememba bakterijskih cikromov c. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics.
2. Citokrom c. Okrevano iz Newworldiklopedije.org.
3. V.Colman, e. Stroški. Chaves, v. Tortora (2015). Biološke vloge citokroma C: mitohondrijski elektronski transport, programirano celično smrt in dobiček AUS -aktivnosti. Anali medicinske fakultete.
4. Citokrom c oksidaza podenota i. Okreval od EBI.AC.Združeno kraljestvo.
5. L. Youfen, str. Jeong-oon, d. Jian-Hong & B. Yidong (2007). Citokrom c oksidaza podenota IV je bistvenega pomena za sestavljanje in dihalno delovanje encimskega kompleksa. Journal of Bioenergetics in Biomembranes.
6. Genska skupina: kompleksna IV mitohondrij: citokrom c oksidaza podenote (COX, MT-CO). Okreval od genenames.org.
7. In.F. Hartree (1973). Odkritje citokroma. Biokemična izobrazba.
8. Citocrom C oksidaza, pomanjkanje .. . Okreval od Ivamija.com.
9. C.K. Mathews, k.In. Van Hold & K.G. Ahern (2002). Biokemery. 3. izdaja. BENJAMIN / CUMSINGS Publishing Company, Inc.