Katalaze, struktura, funkcije, patologije

The Katalaza Gre za encim oksidoreduktaze (H2O2: H2O2 oksidoreduktaza), ki je široko porazdeljen v naravi. Katalize v različnih tkivih in vrstah celic "razgradnja" reakcije vodikovega peroksida pri molekularnem kisiku in vodi.

Prva opažanja te vrste encima segajo v zgodnje 1810 -ih, vendar je leta 1901, ko je Loew spoznal, da je katalaza praktično prisotna v vseh obstoječih živih organizmih in v več vrstah različnih celic.

Molekularna struktura katalaznega encima (vir: Vossman [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licence/by-sa/3.0)] prek Wikimedia Commons)

Ta encim, ki je ključnega.

Sesalci in drugi organizmi imajo encime katale, ki se lahko obnašajo tudi kot peroksidaze, katalizirajo oksidacijske reakcije različnih substratov z uporabo vodikovega peroksida.

V večini evkariotov so encimi Catalas prevladovano v podceličnih organelih, znanih kot "peroksisomi", pri ljudeh pa obstajajo številni patološki pogoji, povezani s pomanjkanjem tega encima.

[TOC]

Značilnosti

Aktivnost encimov, kot je katalaza, se lahko močno razlikuje glede na vrsto obravnavanega tkiva. Pri sesalcih je na primer aktivnost katalaze pomembna tako v ledvicah kot v jetrih in je v vezivnih tkivih veliko nižja.

Tako da je katalaza pri sesalcih povezana predvsem z vsemi tkivi, ki imajo pomembno aerobno metabolizem.

Sesalci imajo katale tako v mitohondrijih kot v peroksisomih, v obeh oddelkih pa so encimi, povezani z organskimi membranami. V eritrocitih je nasprotno, aktivnost katalaze je povezana s topnim encimom (ne pozabite, da imajo eritrociti malo notranjega organela).

Vam lahko služi: Half Stuart: fundacija, priprava in uporaba

Katalaza je encim z velikim številom nadomestitve ali konstantne katalitike (je zelo hitra in učinkovita) in splošna reakcija, da katalizira:

2H2O2 → 2H2O + O2

V prisotnosti nizkih koncentracij vodikovega peroksida se na primer sesalska katalaza obnaša kot oksidaza z uporabo molekularnega kisika (O2), da oksidira molekule, kot sta indol in β-peniletilamin, predhodniki, ki.

Trenutno so znani nekateri konkurenčni inhibitorji dejavnosti katalaze in med njimi izstopajo natrij in 3-aminotriazol Azid. Azida je v svoji anionski obliki močan zaviralec drugih beljakovin s hemo skupinami in se uporablja za izločanje ali preprečevanje rasti mikroorganizma v različnih pogojih.

Struktura

Pri ljudeh katalazo kodira 34 kb gen, ki ima 12 intronov in 13 eksonov in kodira za 526 aminokislinskih beljakovin.

Večina proučenih katala je tetramerni encimi z molekulsko maso, ki je blizu 240 kDa (60 kDa za vsako podenoto) in vsak monomer je povezan s protetično skupino s heminom ali feroprotoporfirinom.

Njegova struktura je sestavljena iz štirih domen, sestavljenih iz sekundarnih struktur, ki jih tvorijo Alfa hellices in β-vodilni listi, in študije, opravljene v encimu jeter ljudi in goveda, so pokazale, da so ti proteini povezani s štiri.

Te molekule NADPH se ne zdijo bistvene za encimsko aktivnost katalaze (za proizvodnjo vode in kisika iz vodikovega peroksida), vendar se zdi, da se nanašajo na zmanjšanje občutljivosti tega encima v primerjavi z visokimi koncentracijami njegovega strupenega substrata.

Domene vsake podenote v katalazi ljudi so:

Vam lahko služi: karotenoidi

-Razširjena neglobularna N-terminalna roka, ki deluje za stabilizacijo kvartarne strukture

-Β-barel osmih β-krat antiparalle, ki zagotavljajo nekatere ostanke stranskih stičišč v skupini Hemo

-Domena "zavijanja", ki obdaja zunanjo domeno, vključno s hemonsko skupino in končno

-Domena s strukturo alfa propelerja

Štiri podenote s temi štirimi domenami so odgovorne za nastanek dolgega kanala, katerega velikost je ključnega pomena za mehanizem prepoznavanja vodikovega peroksida z encimom (ki uporablja aminokisline, kot so histidin, asparagin, glutamin in asparaginska kislina ).

Funkcije

Po mnenju nekaterih avtorjev Katalaza izpolnjuje dve encimski funkciji:

-Razgradnja vodikovega peroksida v molekularni vodi in kisiku (kot specifična peroksidaza).

-Oksidacija darovalcev protonov, kot so metanol, etanol, številni formalni fenoli in kislina, z uporabo mola vodikovega peroksida (kot je nespecifična peroksidaza).

-V eritrocitih se zdi, da ima velika količina katalaze pomembno vlogo pri zaščiti hemoglobina pred oksidacijskimi sredstvi, kot so vodikova peroksid, askorbinska kislina, metilhidrazin in drugi.

Encim, prisoten v teh celicah, je odgovoren za obrambo drugih tkiv z malo aktivnosti katalaze v primerjavi z visokimi koncentracijami vodikovega peroksida.

-Nekatere žuželke, kot je bombni hrošč, uporabljajo katalazo kot obrambni mehanizem, saj vodikov peroksid razgradijo in uporabljajo plinasti kisik produkta omenjene reakcije, da poganjajo proizvodnjo vode in drugih kemičnih spojin v obliki oblike.

-V rastlinah je katalaza (prisotna tudi v peroksisomih) ena od komponent mehanizma fotorerspiracije, med katerimi se za proizvodnjo 3-fosfoglicera uporablja fosfoglikat, ki ga proizvaja encim Rubisco.

Vam lahko služi: loos cikel

Povezane patologije pri ljudeh

Glavni viri proizvodnje substrata katalaze vodikovega peroksida so reakcije, ki jih katalizirajo encimi oksidaze, reaktivni kisik in nekatere tumorske celice.

Ta spojina je vključena v vnetne procese, pri izražanju lepilnih molekul, pri apoptozi, pri regulaciji agregacije trombocitov in pri nadzoru celične proliferacije.

Ko obstajajo pomanjkljivosti tega encim.

Med boleznimi, povezanimi z mutacijami v kodirnem genu za katalazo ljudi, je mogoče omeniti:

-Diabetes mellitus

-Arterijska hipertenzija

-Alzheimerjeva

-Vitiligo in drugi

Reference

1. Agar, n., Sadrzadeh, s., Findo, str., & Eaton, J. (1986). Eritrocitna katalaza. Somatska oksidacijska obramba? J. Klinika. Investirati., 77, 319-321.
2. Góth, l., Rass, str., & Plačaj. (2004). Mutacije encimov katalaze in njihova povezanost z dizajni. Molekularna diagnoza, 8(3), 141-149.
3. Kirkman, h., & Gaetanit, g. F. (1984). Katalaza: Tetramerni encim s štirimi tesno vezanimi molekulami NADPH. Proc. Natl. Acade. Sci. Uporaba, 81, 4343-4347.
4. Kirkman, h. N., & Gaetani, g. F. (2006). Katalaza sesalcev: častitljivi encim z novimi skrivnostmi. Trendi v biokemijskih znanostih, 32(1), 44-50.
5. Rawn, j. D. (1998). Biokemija. Burlington, Massachusetts: Založniki Neil Patterson.
6. Salomon, e., Berg, l., & Martin, D. (1999). Biologija (5. izd.). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
7. VINSHTEIN, b., Melin-Adamyan, w., Barynin, v., Vagin, a., & Grebenko, a. (1981). Tridimenzionalna struktura encimske katalaze. Narava, 293(1), 411–412.