Značilnosti in učinki karboksihemoglobina

The Carboxyhemoglobin Je hemoglobin pritrjen na ogljikov monoksid (CO). Hemoglobin je beljakovine, ki prenaša kisik skozi kri v ljudi in pri mnogih drugih vretenčarjih.

Za prevoz kisika se mora temu pridružiti hemoglobin. Max Perutz, kemik in Nobelova nagrada, rojen na Dunaju leta 1914 in je bil leta 2002 ubit v Cam-Bridgeu, imenovan "vedenje za ligning kisika hemoglobina".

Struktura hemoglobina (vir: Bielabio prek Wikimedia Commons)

Predstavljajte si dve molekuli hemoglobina, ki se lahko združita vsake do štiri molekule kisika. Ena že ima tri molekule kisika, druga. Če se zdi druga molekula kisika, je vprašanje naslednje: ali se veže na "bogate", ki že imajo tri, ali "revne", ki nima? Verjetnost je od 100 do 1, ki je usmerjena bogata molekula.

Predstavljajte si zdaj še dve molekuli hemoglobina. Ena ima 4 molekule kisika (nasičen), druga. Katera od molekul najverjetneje daje kisik tkivom, bogatim ali revnim? Najrevnejši bodo lažje dostavili kisik kot bogat.

Porazdelitev kisika v molekuli hemoglobina lahko vidimo kot svetopisemsko prispodobo: "... kdo ima, to bo dano in kdo nima, tudi tisto, kar bo odstranila ..." (Mt, 13:12 ). S fiziološkega vidika je to "nemoralno" vedenje molekule hemoglobina polno pomena, položaj prispeva k prispevku kisika k tkivom.

Ogljikov monoksid pa ne glede na število atomov kisika, združenih z molekulo hemoglobina, "pomesti" z vsemi. To pomeni, da v prisotnosti obilnega CO ves kisik, pritrjen na hemoglobin.

[TOC]

Strukturne značilnosti

Če želite govoriti o karboksihemoglobinu, ki ni nič drugega kot stanje hemoglobina, povezanega z ogljikovim monoksidom, se je treba najprej sklicevati na hemoglobin na splošno.

Hemoglobin je protein, sestavljen iz štirih podenot, ki jih tvori polipeptidna veriga, znana kot globin, in ne -proteinska naravna skupina (protetična skupina), imenovana hemo.

Lahko vam služi: Bioestadistika: Zgodovina, področje študija in aplikacije

Vsaka hemo skupina vsebuje železov atom v železovem stanju (vera²⁺). To so atomi, ki se lahko pridružijo kisiku brez oksidacije.

Tetramer hemoglobina sestavljata dve podenoti alfa globuna, 141 aminokislin in dve podenoti beta globuna, 146 aminokislin.

Oblike ali strukture hemoglobina

Kadar hemoglobin ni povezan z nobenim atomom kisika, je struktura hemoglobina toga ali napeta, produkt tvorbe fizioloških mostov v notranjosti.

Kvaternarna struktura hemoglobina brez kisika (deoksigenada) je znana kot "t" ali napeta struktura, kisigenirani hemoglobin (oksihemoglobin) pa je znan kot "R" ali sproščena struktura.

Prehod iz strukture T v strukturo R se zgodi s pomočjo združenja kisika v železov atom železa (vera²⁺) skupine hemo, pritrjene na vsako globinsko verigo.

Vedenje sodelovanja

Podenote, ki sestavljajo strukturo hemoglobina, kažejo nadružno vedenje, ki ga je mogoče razložiti z naslednjim primerom.

Lahko si predstavljate deoksigenirano molekulo hemoglobina (v strukturi T) kot volneno lupino z zelo skritimi mesti vezave kisika (skupine HEM).

Ko se ta napeta struktura pridruži molekuli kisika, je hitrost sindikata zelo počasna, vendar ta zveza zadostuje, da se žogo nekoliko popusti in na površino prinese naslednjo hemo skupino, zaradi česar je hitrost, s katero veže, naslednji kisik, večja, ponovitev postopka in povečanje afinitete z vsako zvezo.

Učinki ogljikovega monoksida

Za preučevanje učinkov ogljikovega monoksida na krvni transport plinov je najprej potrebno.

Vam lahko služi: Briologija: kaj je, zgodovina, kakšne študije

Krivulja oksihemoglobina ima sigmoidno ali "s" obliko, ki se razlikuje glede na delni tlak kisika. Curve Shart je razviden iz analiz, narejenih v vzorcih krvi, ki se uporabljajo za njegovo gradnjo.

Najbolj nagnjeno območje krivulje dobimo s pritiski pod 60 mmHg in pri večjih pritiskih od tega krivulja nagibamo, kot da doseže planoto.

Ko je v prisotnosti nekaterih snovi, lahko krivulja pokaže pomembna odstopanja. Ta odstopanja kažejo spremembe, ki se pojavijo v afiniteti hemoglobina zaradi kisika do istega PO₂.

Za količinsko določitev tega pojava smo uvedli merilo afinitete hemoglobina s kisikom, znano kot vrednost P_petdeset, ki je delna vrednost tlaka kisika, ki je hemoglobin 50% nasičen; Se pravi, ko je polovica njihovih hemo skupin združena z molekulo kisika.

V standardnih pogojih, ki jih je treba razumeti kot ph 7.4, delni 40 mmHg kisikovega tlaka in 37 ° C temperatura, P, P_petdeset Pod odraslim moškim je 27 mm Hg ali 3,6 kPa.

Kateri dejavniki lahko vplivajo na afiniteto hemoglobina s kisikom?

Pripovedovanje kisika hemoglobina, ki ga vsebujejo eritrociti₂), visokih koncentracij protonov ali po zvišani temperaturi; In enako velja za ogljikov monoksid (CO).

Funkcionalne posledice

Ogljikov monoksid lahko posega v funkcijo prenosa kisika v arterijski krvi. Ta molekula se lahko pridruži hemoglobinu in tvori karboksihemoglobin. To je zato, ker ima afiniteto do hemoglobina, približno 250 -krat večji od O₂, Torej ga lahko premakne, tudi ko je povezan z njo.

Lahko vam služi: Czapek Agar: fundacija, priprava, uporabe in omejitve

Telo trajno proizvaja ogljikov monoksid, čeprav v majhnih količinah. Ta plin, brezbarven in stranišče, se pridruži skupini hemo na enak način kot ali_2, In običajno obstaja približno 1% krvnega hemoglobina, kot je karboksihemoglobin.

Ker nepopolno zgorevanje organske snovi proizvaja CO, je delež karboksihemoglobina pri kadilcih veliko večji, saj lahko dosežemo vrednosti med 5 in 15% celotnega hemoglobina. Kronično povečanje koncentracije karboksihemoglobina je škodljivo za zdravje.

Povečanje količine CO, ki vdihava, ki ustvarja več kot 40% karboksihemoglobina, ogroža življenje. Ko mesto vezave železovega železa zaseda CO, ne morete zadeti O₂.

CO Union proizvaja prehod iz hemoglobina v strukturo r, tako da hemoglobin še dodatno zmanjšuje sposobnost dostave oz₂ V krvnih kapilarah.

Carboxyhemoglobin ima svetlo rdečo barvo. Torej bolniki, zastrupljeni s CO. Najboljše zdravljenje, ki poskuša rešiti življenje teh bolnikov, je, da čisti, celo hiperbarični kisik vdihnete.

Reference

1. Lisica, s. Yo. (2006). Človeška fiziologija 9. izdaja (str. 501-502). McGraw-Hill Press, New York, ZDA.
2. Murray, r. K., Granner, d. K., Mayes, str. Do., & Rodwell, v. W. (2014). Harperjeva ilustrirana biokemija. McGraw-Hill.
3. Rawn, j. D. (1998). Biokemija (1989). Burlington, Severna Karolina: Neil Patterson Publishers (C) N. Lalioti, cp raptopoulou, a. Terzis, a. Panagiotopoulos, sp perlepes in. Maness-Zouopa, j. Kem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert m. Berne, Matthew N. Dajatev. (2001) Fiziologija. (3. izd.) Harcourt Editions, s.Do.
5. Zahod, J. B. (1991). Fiziološka osnova medicinske prakse. Williams & Wilkins