Značilnosti, struktura in funkcije tropomiozina

The Tropomiozin To je eden od treh beljakovin, ki so del tankih filamentov v miofibrilih mišičnih celic skeletnih mišičnih mišic vretenčarjev in mišičnih celic nekaterih nevretenčarjev.

Povezana je predvsem z aktinskimi nitkami v mišičnih miofibrilih, vendar obstajajo poročila, ki kažejo, da je, čeprav v manjši meri, povezan tudi z aktinskimi nitkami citoskeleta, ki ne -mišice celic.

Atomski model tropomiocina (vir: Spid ~ Commonswiki je predpostavljen (na podlagi zahtevkov za avtorske pravice). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativeCommons.Org/licence/by-sa/3.0/)] prek Wikimedia Commons)

Prvič je bil izoliran in kristaliziran med letoma 1946 in 1948 s protokoli, podobnimi tistim, ki so bili uporabljeni leta prej za pridobivanje aktina in miozina, dveh najpogostejših beljakovin v miofilamentih.

V skeletnih mišičnih celicah je tropomiozin, skupaj s troponinom, regulativnim beljakovinskim duetom, ki deluje kot "senzor" kalcija, saj se njegova zaviralna povezanost z aktinskimi vlakni obrne po združitvi s kalcijevimi ioni, ki vstopajo v celico kot odziv na odziv na The celico živčni dražljaji, ki usmerjajo krčenje.

[TOC]

Značilnosti

V celicah vretenčarjev je tropomiozin vedno kot del tankih filamentov v mišičnih miofibrilih, tako progaste mišice kot gladke mišice, kjer izvaja regulativne funkcije.

Znanstveniki so tropomiozin opisali kot asimetrični protein, precej stabilen proti vročini (termostabilni), katerih polimerizacija se zdi, da je odvisna od ionske koncentracije medija, kjer se nahaja.

Pripada veliki in zapleteni družini vlaknastih in spiralnih beljakovin, ki so široko razporejeni med evkarioti. Pri vretenčarjih se tropomiozini razvrstijo v dve veliki skupini:

Vam lahko služi: voda peptonada: fundacija, priprava in uporaba

- Tisti z visoko molekulsko maso (med 284-281 aminokislinami).

- Nizka molekulska teža (med 245-251 aminokislinami).

Vse izoforme, ko jih pregledajo ločeno, imajo številne odpadke aminokislin, ki znašajo 40 40. Obstajajo hipoteza, ki predlaga, da vsaka od teh "skupin" aminokislin deluje z aktinskim monomerom, ko oba beljakovine tvorita kompleks v tankih filamentih.

Sesalci vsebujejo vsaj 20 različnih izoform tropomiozina, ki jih kodirajo štirje geni, ki se izražajo z alternativnimi promotorji in katerih proizvodi (RM) obdelujejo rezi in alternativni zapleti ("Splicing").

Nekatere od teh izoform imajo diferencialno izražanje. Številni so tkanini in stadijski stadij, saj nekatere najdemo v določenih mišičnih tkivih in se lahko zgodi, da se izražajo le v določenem trenutku razvoja.

Struktura

Tropomiozin je dimérica protein, sestavljen iz dveh polipeptidnih alfa dvoran, valjanih skupaj, več ali manj 284 aminokislinskih odpadkov, z molekulsko maso blizu 70 kDa in dolžino več kot 400 nm.

Ker je lahko več izoform, je lahko njegova struktura sestavljena iz dveh enakih ali dveh različnih molekul, s čimer tvori homodimičen ali heterodimerni protein. Ti se razlikujejo glede na "silo", s katero se zavezujejo na aktinske filamente.

Molekule tropomiozin, tudi na nitast način, se nahajajo v območjih "žlebov", ki obstajajo med verigami aktinskih polimerov G, ki sestavljajo pramene aktina F aktina finih nitnikov finih nitk. Nekateri avtorji opisujejo svojo povezavo kot "obliko komplementarnosti" med obema beljakovinami.

Vam lahko služi: metanephrides

Zaporedje tega proteina je zasnovano kot "spogledovanje" heptopeptidov (7 aminokislin), ki se ponavljajo, katerih značilnosti in posamezne lastnosti spodbujajo stabilno embalažo obeh propelerjev, ki sestavljata njegovo strukturo, in med katerimi se tvorijo sindikalna mesta Za aktin.

Zveza med tropomiozin in aktinskimi vlakni je predvsem z elektrostatičnimi interakcijami.

N-terminalni konec tropomiozinov je zelo ohranjen med različnimi mišičnimi izoformami. Toliko, da je osem od prvih devetih odpadkov od človeka do Drosophila (Sadna muha) in 18 prvih 20 odpadkov N-terminala je ohranjenih pri vseh vretenčarjih.

Funkcije

Tropomiozin in troponin, kot že omenjeno, predstavljata regulativni duet krčenja mišic skeletnih in srčnih vlaken vretenčarjev in nekaterih nevretenčarjev.

Troponin je beljakovinski kompleks, ki ga tvorijo tri podenote, ena, ki se odziva na kalcij in se pridruži temu, drugega, ki se veže na tropomiozin, in drugega, ki se veže na aktinske filamente.

Vsaka molekula tropomiozina je povezana s kompleksom troponina, ki uravnava gibe prvega.

Ko je mišica sproščena, se tropomiozin najde v posebni topologiji, ki blokira mesta miozina v aktinu, kar preprečuje krčenje.

Ko mišična vlakna dobijo ustrezen dražljaj, se poveča koncentracija znotrajcelične koncentracije kalcija, kar povzroči konformacijsko spremembo troponina, povezanega s tropomiozinom.

Konformacijska sprememba v troponinu prav tako povzroči konformacijsko spremembo tropomiozina, kar ima za posledico "osvoboditev" mest igralcev miliozina in omogoča krčenje miofibrilov.

Vam lahko služi: alfa propeler: kaj je, struktura, pomen

V celicah, ki se ne nahajajo.

Tropomiozin kot alergen

Tropomiozin je bil poudarjen kot eden najpogostejših alergenih mišičnih beljakovin v primerih alergijskih reakcij, ki jih povzroča hrana živalskega izvora.

Prisotna je v mišičnih in ne -mišičnih celicah, tako vretenčarjih kot nevretenčarjih. Več študij razkriva, da so alergijske reakcije, ki jih povzročajo raki, kot so kozice, raki in jastogi, produkt "odkrivanja" njihovih epitak s pomočjo imunoglobulinov v serumu alergijskih preobčutljivih bolnikov.

Menijo, da se ta protein obnaša kot alergen navzkrižne reaktivnosti, saj so na primer alergični bolniki na kozice tudi drugi raki in mehkužci, ki imajo beljakovine s podobnimi lastnostmi.

Reference

1. Ayuso, g. R. R., & Lehrer, s. B. (1999). Tropomiozin: nevretenčarni pan. International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247-258.
2. Dominguez, r. (2011). Tropomiozin: razkrit pogled vratarja na aktinsko nitko. Biophysical Journal, 100(4), 797–798.
3. Farah, c., & Reainach, f. (devetnajst devetdeset pet). Kompleks troponina in regulacija krčenja mišic. Faseb, 9, 755-767.
4. Phillips, g. N., Polnila, j. Str., & Cohen, c. (1986). Kristalna struktura in regulacija mišic tropomiozin. Časopis za molekularno biologijo, 192, 111-131.
5. Ross, m., & Pawlina, w. (2006). Histologija. Besedilo in atlas s korelirano celično in molekularno biologijo (5. izd.). Lippinott Williams & Wilkins.