Značilnosti, sinteza in funkcije maltaze

The Maltaza, Znana tudi kot α-glukozidaza, kisla maltaza, obrnjena glukoza, glukozidasukraza, α-glukozidaza lizosomalne ali maltasea-glukoamilas.

Pripada razredu hidrolaz, zlasti podrazrazredu glikozidaz, ki so sposobni razbiti α-glukozidne vezi med ostanki glukoze (ES. 3.2.1.dvajset). Ta kategorija združuje različne encime, katerih specifičnost je namenjena eksohidrolizi združenih terminalnih glikozidov z α-1,4 povezav.

Reakcija, ki jo katalizira maltaza. Na levi molekuli maltoze in na desni dve molekuli glukoze, ki sta posledica hidrolize (vir: D.do.Pantazis [cc by-sa 3.0 (httpsCreativecomins.OrGlicensesby-sa3.0)].JPG prek Wikimedia Commons)

Nekatere maltaze so sposobne hidrolizirati polisaharide, vendar z veliko nižjo hitrostjo. Na splošno se po delovanju maltaze sprostijo ostanki α-D-glukoze, vendar lahko encimi istega podrazreda hidrolizirajo β-glikanos, s čimer sproščajo ostanke β-D-glikoze.

Obstoj encimov maltaze je bil sprva dokazan leta 1880 in zdaj je znano, da ni prisoten samo pri sesalcih, ampak tudi v mikroorganizmih, kot so kvasovke in bakterije, pa tudi v številnih zgornjih rastlinah in žitih.

Primer pomena aktivnosti teh encimov je povezan Saccharomyces cerevisiae, Mikroorganizem, odgovoren za proizvodnjo piva in kruha, ki lahko razgradi maltozo in maltotriozo, zahvaljujoč dejstvu, da ima encime maltaze, katerih izdelki so presnavljajo k značilnim fermentacijskim produktom tega organizma.

[TOC]

Značilnosti

Pri sesalcih

Maltaza je amfipatični protein, povezan z membrano črevesnih krtačih celic. Izoencim je znan tudi kot kislina maltaza, ki se nahaja v lizosomih in je sposoben hidrolizirati različne vrste glukozidnih vezi v različnih podlagah, ne le maltoze in α-1,4 vezi. Oba encima imata številne strukturne značilnosti.

Vam lahko služi: taksonomske kategorije

Lizosomalni encim ima približno 952 aminokislin in je post-translacijski razglašen z glikozilacijo in odstranjevanjem peptidov na koncih N- in C-terminala.

Študije, izvedene z encimom iz črevesja podgan in prašičev. Ti dve podenoti izhajata iz istega polipeptidnega predhodnika, ki je rezan proteolist.

Za razliko od prašičev in podgan encim pri ljudeh nima dveh podenot, ampak je eno, velike molekularne in zelo glikosilirane teže N- in Tudi-glikozilacija).

V kvasovkah

Ime maltsa de, kodificirano s strani gen Evil62, Tehta 68 kDa in je citoplazemski protein, ki obstaja kot monomer in hidrolizira širok spekter α-glukozidov.

V kvasovkah je v telomernih območjih petih različnih kromosomov pet izoencimov, kodiranih. Vsak gen, ki kodira lokus Zlo Vključuje tudi genski kompleks vseh genov, ki sodelujejo pri presnovi maltoze, vključno z prepustnimi in regulativnimi beljakovinami.

V rastlinah

Pokazalo se je, da je encim, prisoten v rastlinah.

Poleg tega je ta encim med razgradnjo škroba značilen za maltozo, saj ne deluje na druge oligosaharide, ampak se vedno konča z tvorbo glukoze.

Sinteza

Pri sesalcih

Črevesna maltaza ljudi je sintetizirana kot ena sama polipeptidna veriga. Ogljikovi hidrati, bogati z ročnimi odpadki.

Lahko vam služi: fikologija

Študije o biogenezi tega encima ugotavljajo, da je sestavljena kot molekula visoke molekulske mase v stanju, "pritrjenem na membrano" endoplazemskega retikuluma, in da jo pozneje predelajo encimi trebušne slinavke in "re-glikozilirani" v Golgih kompleksen.

V kvasovkah

V kvasovkah je v telomernih območjih petih različnih kromosomov pet izoencimov, kodiranih. Vsak gen, ki kodira lokus Zlo Vključuje tudi genski kompleks vseh genov, ki sodelujejo pri metabolizmu Maltosa, vključno z permeaznimi in regulativnimi beljakovinami.

V bakterijah

Sistem metabolizma maltoze pri bakterijah, kot so In. coli, Je zelo podoben laktoznemu sistemu, zlasti pri genetski organizaciji operaterja, ki je odgovoren za sintezo regulativnih beljakovin, transporterja in z encimsko aktivnostjo na podlagi (maltaza).

Funkcije

V večini organizmov, kjer je bila odkrita prisotnost encimov, kot je maltaza, ima ta encim isto vlogo: razgradnjo disaharidov, kot je maltoza.

V črevesju sesalcev ima maltaza ključno vlogo pri zadnjih korakih degradacije škroba. Pomanjkljivosti tega encima običajno opazimo pri patologijah, kot je glikogeneza tipa II, ki je povezana s shranjevanjem glikogena.

V reakcijah bakterij in kvasovk, ki jih katalizirajo encimi te vrste, predstavljajo pomemben vir energije glukoze, ki vstopi v glikolitično pot, za fermentacijske namene.

V rastlinah maltaza skupaj z amilazami sodeluje pri razgradnji endosperma v semenih, ki "spijo" in ki jih aktivirajo Gibberellins, regulativni hormoni rasti rastlin, kot predpogoj do kalitve.

Vam lahko služi: vodna prehranska veriga: ravni in organizmi

Poleg tega imajo številni prehodni škrob, ki proizvajajo rastline čez dan, specifične maltaze, ki prispevajo k degradaciji njihovih metaboliznih posrednikov ponoči, in ugotovljeno je, da so kloroplasti glavno mesto skladiščenja maltoze v teh organizmih v teh organizmih.

Reference

1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, v. (1968). Nadaljnje čiščenje in karakterizacija kisline a-glukozidae. Journal Biochemical, 108, 161-167.
2. Danielsen, e. M., Sjostrom, h., & Noren ali. (1983). Biosinteza črevesnih mikrovillarnih beljakovin. Journal Biochemical, 210, 389-393.
3. Davis, w. Do. (1916). Iii. Porazdelitev malaze v rastlinah. Delovanje malaze pri razgradnji škroba in njenem vplivu na amiloklastično aktivnost materialov materialov. Journal Biochemical, 10(1), 31–48.
4. Razširitev. Portal za bioinformatiko. (n.d.). Pridobljeno iz encima.Razširitev.org
5. Lu in., Gehan, j. Str., & Shakyy, t. D. (2005). Dnevna in cirkadiana učinka na razgradnjo škroba in presnovo maltoze. Rastlinska fiziologija, 138, 2280-2291.
6. Naims, h. In., Sterchi, e. In., & Lentze, m. J. (1988). Struktura, biosinteza in glikozilacija človeškega tankega črevesa. Časopis za biološko kemijo, 263(36), 19709-19717.
7. Igla, r. (1991). Nadzor. Molekularna mikrobiologija, 5(9), 2079–2084.
8. Nomenklaturni odbor Mednarodne zveze za biokemijo in molekularno biologijo (NC-IBMB). (2019). Pridobljeno iz Qmul.AC.Združeno kraljestvo.
9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, ali.,... Ploeg, V. der. (devetnajst devetdeset pet). Glikogeneza tipa II (primanjkljaj kisline malca). Mišice in živce, 3, 61-69.
10. Simpson, g., & Naylor, J. (1962). Študije v mirovanju v semenu Avene Fatua. Kanadski časopis za botaniko, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, s., Norén, o., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Amfifilski prašič črevesni mikrovillus malaza/glukoamilaza struktura in specifičnost. Evropski časopis za biokemijo, 126, 559-568.