Značilnosti dinukleotida Flavin adenin (FAD), biosinteza

On FAD (Flavin Adenin Dinucleoto) je organska molekula, koencim v nekaterih encimih različnih presnovnih poti. Tako kot druge flavin-nukleotidne spojine deluje kot protetična skupina encimov za zmanjšanje oksida. Ti encimi so znani kot flavoproteini.

FAD je močno povezan s flavoproteinom, v encimu sukcinatni dehidrogenazi; Na primer, histidinski počitek je kovalentno povezan.

Vir: EDGAR181 [javna domena]

Flavoproteini delujejo v ciklu citronske kisline, v elektronski transportni verigi in oksidativni razgradnji aminokislin in maščobnih kislin, pri čemer se njihova funkcija oksidira v alkene.

[TOC]

Značilnosti

FAD je sestavljen iz heterocikličnega obroča (izoaloksacina), ki mu daje rumeno barvo, skupaj z alkoholom (ribitol). Ta spojina je lahko delno zmanjšana, kar ustvari stabilno radikalno fadh ali popolnoma zmanjšano proizvodnjo FADH₂.

Ko so encimi kovalentno povezani z encimom.

Flavoproteini v svoji oksidirani obliki imajo pomembne absorpcijske pasove na območju vidnega spektra, ki jim daje intenzivno obarvanost, ki sega od rumene do rdeče in zelene.

Ko se ti encimi zmanjšajo, utrpijo razbarvanje, za spremembo absorpcijskega spektra. Ta funkcija se uporablja za preučevanje aktivnosti teh encimov.

Rastline in nekateri mikroorganizmi, ki so sposobni sintetizirati flavin₂.

V FAD lahko ustvarimo hkratni prenos dveh elektronov ali zaporednih prenosov vsakega elektrona za izdelavo zmanjšane oblike FADH₂.

Lahko vam služi: osrednja dogma molekularne biologije: vpletene molekule in procesi

Biosinteza modeža

Kot je že omenjeno, živali ne morejo sintetizirati obroča, ki tvori koencim, tako da je za pridobitev takšnega koencima potreben predhodnik, pridobljen iz prehrane, ki je običajno vitamin. Te vitamine sintetizirajo samo z mikroorganizmi in rastlinami.

FAD nastane iz vitamina B₂ (riboflavin) skozi dve reakciji. V riboflavinu se v ogljikovi skupini C5 fosforilira z delovanjem encima flavokinaze.

V tem koraku se ustvari mononukleotidni flavin (FMN), ki kljub svojemu imenu ni pravi nukleotid, ker Ribitil veriga ni pravi sladkor.

Po tvorbi FMN in skozi skupino pirofosfatov (PPI) se sklopka z AMP pojavi z delovanjem encima FAD pirofosforilaze, ki končno ustvari koencim FAD. Encimi Flavoquinasa in Pirofosfoshoshoshosfosfosfoshos so v naravi obilno.

Pomembnost

Čeprav lahko številni encimi sami opravljajo svoje katalitične funkcije, obstajajo nekateri, ki potrebujejo zunanjo komponento, ki daje kemične funkcije, ki jim primanjkuje v svojih polipeptidnih verigah.

Zunanje komponente so tako imenovani kofaktorji, ki so lahko ioni kovin in organskih spojin, v tem primeru pa so znani kot koencimi, kot je to primer.

Katalitični kraj encimsko-koencimskega kompleksa se imenuje holoencim, encim.

Vam lahko postreže: čokoladni agar

Katalitična aktivnost različnih encimov (Flavin-odvisna) je treba povezati s FAD, da se izvajajo njihova katalitična aktivnost. V njih FAD deluje kot posredniški in vodikovi atomi, ki nastanejo pri pretvorbi substratov v izdelke.

Obstaja več reakcij, ki so odvisne od flavinov, kot je oksidacija ogljikovih vezi v primeru transformacije nasičenih maščobnih kislin ali oksidacije sukcinata v fumarat.

Oksidaze in oksidaze, odvisne od flavina

Encimi, odvisni od flavina, vsebujejo FAD kot trdno združena protetična skupina. Območja tega koencima, ki sodelujejo pri zmanjševanju oksidorja različnih reakcij₂.

Najpomembnejše flavoproteine ​​so dehidrogenaze, povezane z elektronskim transportom in dihanjem, in jih najdemo v mitohondrijih ali njegovih membranah.

Nekateri encimi, ki so odvisni od flavina, so dehidrogenaza sukcinat, ki deluje v ciklu citronske kisline, kot tudi acil-CoA-dišidrogenaza, ki posega v prvo stopnjo dehidrogenacije pri oksidaciji maščobnih kislin.

Flavoproteini, ki so dehidrogenaze, imajo nizke možnosti, da zmanjšajo FAD (FADH₂) lahko ponovno oksid z molekularnim kisikom. Po drugi strani pa v oksidazni flavoproteini fadh₂ Zlahka je ponavadi reoksira, ki proizvaja vodikov peroksid.

V nekaterih celicah sesalcev je flavoprotein, imenovan NADPH-kitogram.

Ta flavoprotein je membranski encim, vgrajen v zunanjo membrano endoplazemskega retikuluma. FAD skupaj s tem encimom je NADPH ELECTOR med oksigenacijo substrata.

Vam lahko služi: mastozoologija: izvor, kakšne študije, primer raziskav

FAD na presnovnih poteh

Sukcinat dehidrogenaze je membranski flavoprotein, ki se nahaja v mitohondrijski notranji membrani celic, ki vsebuje kovalenten način. To je zadolženo za cikel citronske kisline, da oksidira nasičeno povezavo središča surcinatne molekule, ki spremeni omenjeno povezavo v dvojno, da se ustvari fumarat.

Koencim FAD je sprejemnik elektronov iz oksidacije te povezave, ki se zmanjšuje na stanje FADH₂. Ti elektroni se nato prenesejo v elektronsko transportno verigo.

II kompleks verige elektronskih transportnih verig vsebuje flavoprotein sukcinatno dehidrogenazo. Funkcija tega kompleksa je prehod elektronov iz sukcinata v koencim q. Fadh₂ Oksidira se na FAD in tako prenaša elektrone.

Flavoprotein Acil-CoA-deshidrogenasa katalizira tvorbo trans-cilja dvojne vezi, da tvori trans-zajemni coa na presnovni poti β-oksidacije maščobnih kislin. Ta reakcija je kemično enaka reakcija.

Reference

1. Devlin, t. M. (1992). Učbenik biokemije: s kliničnimi korelacijami. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., & Grisham, c. M. (2008). Biokemija. Ed. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2006). Lehningerjeva načela Biokemije 4. izdaja. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, j. D. (1989). Biokemija (Ne. 577.1 RAW). Ed. Medameriški-McGraw-Hill
5. Voet, d., & Voet, J. G. (2006). Biokemija. Ed. Pan -american Medical.