Struktura in funkcije fibronektina

The fibronektin Gre za razred glikoproteina, ki spada v zunajcelični matrik. Ta vrsta beljakovin je običajno odgovorna za vezavo ali povezovanje celične membrane s kolagenskimi vlakni, ki jih najdemo zunaj.

Ime "fibronektin" izvira iz besede, sestavljene iz dveh besed v latinščini, prva je "vlakno" kar pomeni vlakna ali nitke in drugo "Necter" Kaj pomeni povezovanje, povezovanje, lepljenje ali spogledovanje.

Molekularna struktura fibronektina (vir: Jawahar Swaminathan in MSD osebje na Evropskem inštitutu za bioinformatiko [javna domena] prek Wikimedia Commons)

Fibronektin je bil prvič vizualiziran leta 1948 kot onesnaževalo s fibrinogenom, ki ga je pripravil postopek frakcioniranja Cohn hladnega etanola. To je bilo opredeljeno kot edinstven plazemski glikoprotein, ki je imel značilnosti hladnega netopnega globulina.

Ta protein ima visoko molekulsko maso in je povezan z najrazličnejšimi funkcijami znotraj tkiv. Med njimi je adhezija med celico in celico, organizacijo citoskeleta, onkogena transformacija.

Fibronektin porazdelijo številni deli telesa skozi njeno topno obliko v krvni plazmi, cerebrospinalni tekočini, sinovialna tekočina, amniotska tekočina, semenska tekočina, slina in vnetni eksudati.

Raziskovalci so poročali, da plazemske koncentracije fibronektina, ko nosečnice trpijo zaradi pred -plalassije. Tako so to povečanje koncentracije fibronektina vključile strokovnjaki za diagnosticiranje bolnikov, ki so jih povedali.

[TOC]

Struktura

Fibronektini so veliki glikoproteini, ki imajo molekulsko maso približno 440 kDa. Sestavljajo približno 2.300 aminokislin, ki predstavljajo 95% beljakovin, saj je ostalih 5% ogljikovih hidratov.

Lahko vam služi: enterokromofinske celice: histologija, funkcije, bolezni

Različne analize, ki so bile izvedene na genomskem in transkriptomskem zaporedju (messenger RNA) proteina.

Tri vrste sekvenc predstavljajo več kot 90% celotne strukture fibronektinov. Homologne sekvence tipa I in II so zanke, združene med seboj z disulfidnimi mostovi. Te zanke vsebujejo 45 in 60 aminokislinskih odpadkov.

Homologne sekvence tipa III ustrezajo 90 aminokislin, urejenih v linearnih in brez disulfurnih mostov v notranjosti. Vendar imajo nekatere notranje aminokisline homolognih zaporedja tipa III proste sulfidne skupine (R-S-H).

Tri homologne sekvence se zložijo in se organizirajo v bolj ali manj linearni matriki, da tvorijo dve "dimični ročici" skoraj enakih beljakovinskih podenot. Razlike med obema podenotama izhajajo iz dogodkov po prepisovanju zorenja.

Fibronektine lahko na splošno opazimo na dva načina. Odprta oblika, ki jo opazimo, ko se odlaga na površini membrane in je pripravljena povezati neko drugo celično zunanjo komponento. To obliko opazimo le elektronska mikroskopija.

Drugi način je razvidno iz fizioloških rešitev. Konci vsake roke ali podaljška so upognjeni proti središču beljakovin in se povezujejo skozi karboksilne konce mest vezave kolagena. Na ta način ima beljakovine krogle.

Domene in lastnosti "multiadhesion"

Multiadhezijske lastnosti freibonektina izvirajo zaradi prisotnosti različnih domen, ki imajo visoke vrednosti afinitete za različne substrate in beljakovine.

Vam lahko služi: membranski receptorji: funkcije, vrste, kako delujejo

"Dimérica Arms" lahko razdelimo na 7 različnih funkcionalnih domen. Ti so razvrščeni glede na substrat ali domeno, na katero se vsaka pridruži. Na primer: domena 1 in domena 8 sta domena združenja do fibrinskih beljakovin.

Domena 2 ima lastnosti vezave kolagena, domena 6 je območje celične adhezije, to je, da omogoča, da se zasidra v skoraj kateri koli membrani ali zunanji površini celic. Funkcije domen 3 in 5 še danes niso znane.

V domeni 9 se nahaja karboksilni ali C-terminalni konec beljakovin. Področja celične adhezije MOM domene 6 imajo tripéptid, ki ga sestavlja aminokislinska zaporedja arginin-glicin-asparagin (arg-gly-asp).

Ta tript deli več beljakovin, kot sta kolagen in integrini. Enako je minimalna struktura, potrebna za prepoznavanje plazemske membrane s fibronektini in integrini.

Fibronektin, ko je v svoji kroglični obliki, predstavlja topno in prosto obliko v krvi. Vendar je na celičnih površinah in v zunajcelični matrici v "odprtem", togi in netopni obliki.

Funkcije

Nekateri procesi, v katerih je sodelovanje fibronektinov združitev celice do celice, stičišča, povezave ali celične adhezije s plazmo ali bazalnimi membranami, stabilizacija krvnih strdkov in celjenje ran.

Celice se držijo določenega mesta v fibronektinu s sprejemnim proteinom, znanim kot "integrin". Ta protein prečka plazemsko membrano na notranjost celice.

Sestavni deli zunajceličnega matriksa hrustančnega tkiva (vir: Kassidy Veasaw [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licence/by-sa/4.0)] prek Wikimedia Commons)

Zunajcelična domena integrinov se veže na fibronektin, medtem ko se znotrajcelična domena integrinov drži na aktinske filamente. Ta vrsta sidra vam omogoča, da prenašate napetost, ustvarjena v zunajcelični matrici na citoskelet celic.

Lahko vam služi: Smozime: značilnosti, struktura, funkcije

Fibronectins sodelujejo v procesu celjenja ran. Te se v svoji topni obliki odlagajo na kolagenska vlakna, ki mejijo na rano, in pomagajo pri migraciji fagocitov, fibroblastov in celične proliferacije na odprti rani.

Pravi postopek zdravljenja se začne, ko fibroblasti "obrnejo" omrežje fibronektina. Ta omrežje deluje kot nekakšna odri ali podpora nova kolagena vlakna, sulfat Heparán, Proteogličanka.

Fibronektin sodeluje tudi pri gibanju epidermalnih celic, saj skozi zrnato tkivo pomaga reorganizirati bazalno membrano pod povrhnjico v tkivih, kar pomaga pri keratinizaciji.

Vsi fibronektini imajo nepogrešljive funkcije za vse celice; Med drugim sodelujejo v procesih, ki so raznoliki, kot so migracija in diferenciacija celic, homeostaza, fagocitoza za celjenje ran.

Reference

1. Conde-Agudelo, a., Romero, r., & Roberts, J. M. (2015). Testi za napovedovanje preeklampsije. V Chesleyjevih hipertenzivnih motnjah v nosečnosti (pp. 221-251). Akademski tisk.
2. Farfán, j. Do. L., Tovar, h. B. S., od hoje, m. D. R. G., & Guevara, c. G. (2011). Fetalni fibronektin in dolžina materničnega vratu kot zgodnji napovedovalci prezgodnje dostave. Ginekologija in porodništvo Mehike, 79 (06), 337–343.
3. Feist, e., & Hiepe, f. (2014). Avtoantitelesa fibronektin. V avtoantiteliščih (pp. 327-331). Elsevier.
4. Letourneau, str. (2009). Aksonalna pot: matrična vloga zunajcelična. Enciklopedija nevroznanosti, 1, 1139-1145.
5. Pankov, R., & Yamada, k. M. (2002). Fibronektin na prvi pogled. Journal of Cell Science, 115 (20), 3861-3863.
6. Proctor, R. Do. (1987). Fibronektin: kratek pregled njegove strukture, funkcije in fiziologije. Ocene nalezljive enostavnosti, 9 (dodatek_4), S317-S321.