Denaturacija beljakovin, kar je, dejavniki, posledice

Kaj je denaturacija beljakovin?

The Denaturacija beljakovin Sestavljen je iz izgube tridimenzionalne strukture zaradi različnih okoljskih dejavnikov, kot so temperatura, pH ali določena kemična sredstva. Izguba strukture povzroči izgubo biološke funkcije, povezane s tem proteinom, bodisi encimski, strukturni, transporter, med drugim.

Struktura beljakovin je zelo občutljiva na spremembe. Destabilizacija enega samega esencialnega vodikovega mostu lahko denaturizira beljakovine. Na enak način obstajajo interakcije, ki niso strogo bistvene za izpolnjevanje beljakovinskih funkcij, in v primeru destabilizacije ne vpliva na delovanje.

Beljakovinska struktura

Da bi razumeli procese denaturacije beljakovin, moramo vedeti, kako so beljakovine organizirane. Te imajo primarno, sekundarno, terciarno in kvartarno strukturo.

Primarna struktura

To beljakovino sestavlja aminokislinsko zaporedje. Aminokisline so temeljni bloki, ki predstavljajo te biomolekule in obstaja 20 različnih vrst, vsaka s posebnimi fizikalnimi in kemičnimi lastnostmi. Združujejo se s peptidno povezavo.

Sekundarna struktura

V tej strukturi se ta linearna veriga aminokislin začne zložiti z vodikovimi mostovi. Obstajata dve osnovni sekundarni strukturi: α propeler, spiralno -ov; in zložljivi list β, ko sta dve linearni verigi vzporedno poravnani.

Terciarna struktura

Vključuje druge vrste sil, ki imajo za posledico specifično zlaganje tridimenzionalne oblike.

R verige aminokislinskih ostankov, ki sestavljajo strukturo beljakovin, lahko tvorijo disulfidne mostove, hidrofobni deli beljakovin. Sile Van Der Waalsa delujejo kot stabilizator opisanih interakcij.

Vam lahko služi: izolevcin: značilnosti, funkcije, biosinteza, hrana

Kvartarna struktura

Sestavljen je iz agregatov beljakovinskih enot.

Ko je protein denaturiran, izgubi kvartarno, terciarno in sekundarno strukturo, primarni pa ostanejo nedotaknjeni. Beljakovine, ki so bogate z disulfidnimi povezavami (terciarna struktura), dajejo večjo odpornost na denaturacijo.

Dejavniki, ki povzročajo denaturacijo

Vsak dejavnik, ki destabilizira nekovalentne vezi, ki so odgovorni za vzdrževanje domače strukture beljakovin. Med najpomembnejšimi, ki jih lahko omenimo:

ph

Pri zelo ekstremnih pH vrednostih, bodisi kislih ali osnovnih sredstvih, lahko beljakovine izgubijo svojo tridimenzionalno konfiguracijo. Presežek Hones H⁺ in oh^- na sredini destabilizira interakcije beljakovin.

Ta sprememba ionskega vzorca povzroči denaturacijo. PH denaturacija je lahko v nekaterih primerih reverzibilna, v drugih nepovratnih.

Temperatura

Toplotna denaturacija se zgodi s povečanjem temperature. V organizmih, ki živijo v povprečnih okoljskih razmerah, se beljakovine začnejo destabilizirati pri temperaturah, večjih od 40 ° C. Jasno je, da lahko proteini termofilnega organizma podpirajo te temperature.

Povišanje temperature se prevede v povečanje molekulskih gibov, ki vplivajo na vodikove mostove in druge nekovalentne vezi, kar ima za posledico izgubo terciarne strukture.

Ta zvišanja temperature vodijo do reakcijske hitrosti, če govorimo o encimih.

Kemične snovi

Polarne snovi - kot je sečnina - v visokih koncentracijah vplivajo na vodikove mostove. Prav tako imajo lahko ne -polarne snovi podobne posledice.

Detergenti lahko tudi destabilizirajo strukturo beljakovin; Vendar to ni agresiven postopek in so večinoma reverzibilni.

Vam lahko služi: nemški ščurki: značilnosti, reprodukcija, hrana

Zmanjševanje sredstev

Β-merkaptoetanol (Hoch2ch2sh) je kemično sredstvo pogoste uporabe v laboratoriju za denaturalizacijo beljakovin. Odgovoren je za zmanjšanje disulfidnih mostov med aminokislinskimi odpadki. Lahko destabilizira terciarno ali kvartarno strukturo beljakovin.

Drugi redukcijski sredstvo s podobnimi funkcijami je ditiotreitol (DTT). Poleg tega so drugi dejavniki, ki prispevajo k izgubi domače strukture v beljakovinah, težke kovine pri visokih koncentracijah in ultravijoličnem sevanju.

Posledice Denaturacija beljakovin

Ko pride do denaturalizacije, protein izgubi svojo funkcijo. Beljakovine delujejo optimalno, ko so v rodnem stanju.

Izguba funkcije ni vedno povezana s postopkom denaturacije. Majhna sprememba beljakovinske strukture lahko privede do izgube funkcije, ne da bi destabilizirali celotno tridimenzionalno strukturo.

Postopek je lahko ali ne bo nepovraten. V laboratoriju, če se pogoji obrnejo, da se protein vrne v prvotno konfiguracijo.

RENARALIZACIJA

Eden najbolj znanih in najbolj prepričljivih eksperimentov o renaturalizaciji je bil dokazan v ribonukleazi.

Ko so raziskovalci dodali denaturirajoča sredstva, kot sta sečnina ali β-merkaptanol, je bil protein denaturiran. Če bi bila ta zdravila odstranjena, se je protein vrnil v svojo domačo konformacijo in lahko svojo funkcijo opravljal s 100 -odstotno učinkovitostjo.

Eden najpomembnejših zaključkov te raziskave je bil eksperimentalno dokazati, da je tridimenzionalna konformacija beljakovin podana s svojo primarno strukturo.

V nekaterih primerih je postopek denaturalizacije popolnoma nepopravljiv. Na primer, ko kuhamo jajce, nanesemo toploto v beljakovinah (glavni je albumin), ki ga predstavljajo, jasno je trden in belkast videz. Intuitivno lahko sklepa, da se, čeprav ga ohladimo, ne bo vrnil v prvotno obliko.

Vam lahko služi: ovogeneza: faze, značilnosti pri živalih in rastlinah

V večini primerov postopek denaturalizacije spremlja izguba topnosti. Viskoznost, hitrost difuzije se tudi lažje zmanjša in kristalizira.

Chapenas proteini

Proteini Chaperonas ali Chaperonin so odgovorni za preprečevanje denaturacije drugih beljakovin. Prav tako zatirajo določene interakcije, ki niso primerne med beljakovinami.

Ko se srednja temperatura poveča, ti beljakovine povečajo svojo koncentracijo in delujejo tako, da preprečijo denaturacijo drugih beljakovin. Zato se imenujejo tudi "proteini toplotnega udarca" ali HSP za svojo kratico v angleščini (Beljakovine toplotnega udarca).

Chaperonini so analogni kletki ali sodu, ki ščiti beljakovine, ki jih zanima v notranjosti. 

O teh beljakovinah, ki se odzivajo na celične stresne situacije, so poročali v različnih skupinah živih organizmov in so zelo ohranjeni. Obstajajo različne vrste kaperoninov in so razvrščeni glede na njihovo molekulsko maso.