Alanina značilnosti, struktura, funkcije, biosinteza

The deklici (Wing) je ena od 22 znanih aminokislin, ki sestavljajo strukturo beljakovin vseh organizmov, od bakterij do moških. Ker se organizem lahko sintetizira, je to razvrščeno kot neobčutljiva aminokislina.

Beljakovine imajo osnovno ali primarno strukturo, sestavljeno iz aminokislinske verige, imenovane polipeptidna veriga, v teh verigah vsaka aminokislina tvori centralni ogljik, imenovan ogljik α.

Kemična struktura alaninske aminokisline (vir: BORB, prek Wikimedia Commons)

Ogljik α se pridruži štirim skupinam: amino skupina (-NH2), karboksilna skupina (-HOH), atom vodika (-H) in skupino ali stransko verigo (-R), ki identificira vsako aminokislino. V stranski verigi karboni zaporedno vzamejo črke ß, γ, δ in ε.

Aminokisline razvrstijo po polarnosti njihovih stranskih verig, zato obstajajo hidrofobne in hidrofilne polarne aminokisline, ki so lahko nevtralne, osnovne in kisle. Alanin je hidrofobna apolarna aminokislina in je najpreprostejša aminokislina po glicinu in najpogostejša pri večini beljakovin.

Alanin lahko tvorimo v mišici in ga prepeljemo v. Tudi alanin lahko sintetiziramo v jetrih s katabolizmom triptofana in uracila in se lahko razgradi, da tvori piruvat.

Sodelujte v sintezi triptofana, piridoksina (vitamina B6) in mesa.

Uporablja se kot prehransko dopolnilo za izboljšanje športnih zmogljivosti in ga seveda najdemo v mesu krav, svinjine in rib, pa tudi v mleku ter njihovih derivatih in jajcih. Nekatere stročnice, sadje in oreščki so tudi bogati z alaninom.

[TOC]

Struktura

Prej je bilo komentirano, da ima alanin, tako kot vse aminokisline, ogljik α s štirimi skupinami, združenimi z njim, in je skupina R Group A (-CH3).

Zato do pH telesa (okoli 7.4) α ogljik alanina je povezan z amino protonsko skupino (-NH3+), s karboksilno skupino, ki je izgubila proton (-co-), v vodik in metilno skupino (-CH3).

Večina aminokislin je ioniziranih do pH 7.0 in geometrijsko imajo lahko izomere, ki so znani kot enantiomeri, ki so spekularne slike, kot pri desni in levi roki.

Vam lahko služi: histokemija: fundacija, obdelava, obarvanje

Nato lahko vse aminokisline najdemo kot "kiralne pare", označene kot D ali L (Dextro oziroma Levo), glede na položaj atomov, ki obdajajo ogljik α.

Vendar pa alanin, tako kot pri večini aminokisline.

To aminokislino lahko najdemo tudi kot β-alanin, v katerem je amino skupina pritrjena na β ogljik, torej na prvi ogljik svoje stranske verige.

Β-alanin najdemo v pantotenski kislini (vitamin B5) in pri nekaterih naravnih peptidih. D-alanin najdemo v nekaterih polipeptidih, ki so del sten nekaterih bakterijskih celic.

Skupina R (Metilo, Ch3)

Metil alaninske stranske verige je nasičen ogljikovodik, ki daje apolarni hidrofobni značilnosti te aminokisline. Ta značilnost alanina je pogosta z drugimi aminokislinami te skupine, kot so glicin, valina, levcin in izolevcin.

Aminokisline, ki sestavljajo skupino alifatikov, so kemično nevtralne aminokisline in igrajo zelo pomembno vlogo pri tvorbi in vzdrževanju tridimenzionalne strukture beljakovin.

Te aminokisline, vključno z alaninom, vsebujejo enako število ionizabilnih skupin z nasprotnimi obremenitvami, tako da nimajo neto obremenitve in se imenujejo "Zwitterions ".

Funkcije

Kot večina znanih aminokislin se alanin uporablja pri sintezi peptidov in beljakovin na splošno in sodeluje pri vzpostavljanju polipeptidne strukture in v terciarni strukturi nekaterih beljakovin.

Druga od pomembnih funkcij alanina je, da posredno sodelujemo pri nadzoru glikemije:

Lahko povzroči piruvat in obratno, lahko tudi doseže jetra in postane glukoza z glukoneogenezo, ki jo je treba opaziti v obtoku ali se po potrebi uporablja pri sintezi glikogena.

Alanin sodeluje kot amonijev transporter od mišice do jeter, saj ga je mogoče sintetizirati z aminacijo iz piruvata, prevoza jeter in transaminacija s transaminacijo.

To se pojavlja sočasno s preoblikovanjem α-zotoglutarata v glutamat, ki lahko vstopi v cikel sečnine in postane piruvat.

Druge funkcije

Ta aminokislina je nepogrešljiva za sintezo triptofana in piridoksina. Čeprav je kemično zelo malo reaktiven, lahko alanin prepozna prepoznavanje substrata in encimske regulacije.

Vam lahko služi: parafiletična skupina

Ena od funkcij β-alanina je funkcija prehranskega dodatka, saj se uporablja kot ergogena pomoč vadbe. Vnos β-alanina poveča koncentracijo mesnata (dipéptid, ki ga tvorita β-alanin in histidin) v skeletnih mišicah, ki deluje kot "HAMBER ".

Običajno Fleshy ne prispeva bistveno k skupni zmogljivosti pufra mišične celice in to je posledica njegove nizke koncentracije. Dajanje β-alanina poveča to koncentracijo in s tem zmogljivost pufra, zato izboljša odpornost z zmanjšanjem utrujenosti.

Biosinteza

Najpomembnejša sinteza alanina v človeškem telesu se zgodi z reduktivno aminacijo piruvinske kisline. Ta reakcija zahteva en encimski korak.

Piruvat zagotavlja ogljikovo okostje in glutamat zagotavlja amino skupino, ki se prenese v piruvat. Encim, ki katalizira to reverzibilno reakcijo, je transaminazna alanin.

Kot rezultat te reakcije nastajata alanin in α-cetoglutarat. Alanin je lahko nato prisoten v glukoneogenezi, glikolizi in v ciklu Krebs.

Drug vir alanina izvira iz razgradnje triptofana na acetil-CoA. Na tej poti, ko encim kinureninaze hidrolize na 3-hidroksi kinureninu tvorijo 3-hidroksi antranilat in alanin. Alanin je sproščen in 3-hidroksi antranilat sledi presnovni poti.

Degradacija uracila je še en vir alanina. V tem primeru obstaja β-alanin, ki lahko sledi več presnovnih poteh, ena od njih je postati acetil-CoA.

Degradacija

Splošni postopek razgradnje aminokislin

Aminokisline niso shranjene kot ogljikove hidrate in maščobe, zato je treba tiste, ki se sproščajo med razgradnjo beljakovin, ponovno uporabiti za sintezo novih beljakovin in nukleotidov.

Po drugi strani pa lahko aminokisline razgradimo in njihova gazirana okostja lahko uporabimo v kataboličnih ali anaboličnih reakcijah.

Kadar se aminokisline razgradijo, se prekomerna dušikova amoniaka oblika, ki je strupena snov, ki jo je treba izločiti in prvi korak razgradnje aminokislin je izločanje dušika.

Pri sesalcih se ta razgradnja pojavi v jetrih; Tam je vsa aminokislina, ki je presežna in ni mogoče uporabiti.

Degradacija alanina

Degradacija alanina se zgodi s pretvorbo alanina v piruvat. To reakcijo kataliziramo s transaminaznim alaninom in zahteva prisotnost α-zotoglutarata kot sprejemnika amino skupine in poznejše tvorbe glutamata; To je reverzibilna reakcija.

Vam lahko služi: dejavniki virulence

Te reakcije tvorbe alanina iz razgradnje piruvata in alanina do tvorbe piruvata so del cikla, ki vključuje skeletne mišice in jetra.

Jetra odpeljejo glukozo v mišice in mišice z glikolizo pretvorijo glukozo v piruvat, da ustvarijo ATP; Ta piruvat lahko vstopi v sintezo alanina, ki jo lahko vlijemo v krvni hudournika in se vrne v jetra, zaradi česar je spet piruvat, ki vstopi.

Po potrebi se cikel ponovi. V jetrih proizvodnja piruvata iz alanine ustvarja amonijeve ione, ki gledajo na glutamin in glutamat in vstopijo v cikel sečnine. Potem sečnina izloči z urinom.

Alanin, glicin, cistein, serin in treonin so glikogeni aminokislini, saj lahko njihova razgradnja povzroči piruvat, α-zetoglutarat, sukcinil-CoA, fumarat ali oksalacetat, vsi glukoneogeni predhodi glukoze.

Živila, bogata z Alanino

Glavni viri aminokislin so pusto meso, ribe, školjke, jajca in mlečni izdelki, vendar alanin najdemo tudi v številnih živilih rastlinskega izvora. Primer hrane, bogate z Alanino, so:

- Meso, kot so krava, svinjina, ovce, piščanec, puran, zajček, ribe; Jajca, mleko in derivati.

- Suho sadje, kot so lešniki, oreščki, kostanj, mandlji in arašidi, so viri Alanine.

- Kokos, avokado, šparglji, jajčevci, kasava ali kasava, pesa, korenje in sladki krompir.

- Stročnice, kot so koruza, fižol in grah.

- Žitarice, kot so riž, rž, pšenica, kakav, oves in rž.

Reference

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, k., Giebel, r., Learmonth, l., & Potter, w. (2012). Ergogeni učinki β-alanina in karnozina: predlagane prihodnje raziskave za količinsko določitev izpadanja. Hranila, 4(7), 585–601.
2. Gille, c., Bölling, c., Hoppe, a., Bulik, s., Hoffmann, s., Hübner, k.,… Holzhütter, h. G. (2010). Hepatonet1: Obsežna presnovna rekonstrukcija človeškega hepatocita za analizo fiziologije jeter. Biologija molekularnih sistemov, 6(411), 1-13.
3. Mathews, c., Van Holde, k., & Ahern, k. (2000). Biokemija (3. izd.). San Francisco, Kalifornija: Pearson.
4. Murray, r., Bender, d., Botham, k., Kennelly, str., Rodwell, v., & Weil, P. (2009). Harperjeva ilustrirana biokemija (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Lehningerjeva načela biokemije. Omega izdaje (5. izd.).