Struktura, funkcije in vrste peroksidaz

The Peroksidaze So večinoma hemoproteini z encimsko aktivnostjo, ki katalizirajo oksidacijo najrazličnejših organskih in anorganskih substratov z uporabo vodikovega peroksida ali drugih povezanih snovi.

V svojem najširšem smislu izraz "peroksidaza" vključuje encime, kot so NAD- in NADP-butksidaze, kisline maščob-butksidaze, citokrom-butksidaze, glutation-butksidaze in številne druge nespecifične encime.

Diagram odvisnosti od hem, vendar peroksida

Vendar pa se najpogosteje uporablja za sklicevanje na nespecifične encime različnih virov, ki imajo oksidortiran aktivnost in uporabljajo vodikov peroksid in druge substrate za katalizacijo njihovih reakcij redukcije oksida.

"Hemo-butksidaze" so po naravi izjemno pogosti. Najdemo jih pri živalih, zgornjih rastlinah, kvasovkah, glivah in bakterijah.

Pri sesalcih jih proizvajajo levkociti, maternica, vranica in jetra, slinavke, želodčne stene, pljuča, ščitnice in druga tkiva.

V rastlinah so najbogatejše rastlinske vrste v peroksidazah začinjena redkvica in figovo drevo. Prečiščena peroksidaza iz začinjene redkvice je bila obsežno preučena in uporabljena v različne namene pri eksperimentalni biokemiji in biokemiji.

V evkariontskih celicah so ti pomembni encimi običajno znotraj.

[TOC]

Struktura

Kljub majhni homologiji, ki obstaja med različnimi vrstami peroksidaz, je bilo ugotovljeno, da je njegova sekundarna struktura in način organiziranja precej ohranjena med različnimi vrstami.

Obstaja nekaj izjem, vendar je večina peroksidaz glikoproteini in verjamejo, da ogljikovi hidrati prispevajo k njihovi stabilnosti v primerjavi z visokimi temperaturami.

Ti beljakovini imajo molekulske mase od 35 do 150 kDa, kar je enakovredno približno 250 in 730 aminokislin.

Vam lahko služi: plazemska membrana

Z izjemo mieloperoksidaze vse molekule te vrste vsebujejo v svoji strukturi hemo skupino, ki v mirovanju predstavlja železni atom v oksidacijskem stanju Fe+3. Rastline imajo protetično skupino, znano kot Ferroporfirina xi.

Peroksidaze imajo dve strukturni domeni, ki "obkrožajo" skupino hemo in vsaka od teh domen je produkt izražanja gena, ki je utrpel podvajanje dogodka. Te strukture so sestavljene iz več kot 10 alfa dvoran, ki se jim pridružijo zanke in polipeptidni zavoji.

Zdi se, da je ustrezno zlaganje molekule odvisno od prisotnosti ohranjenih odpadkov glicina in prolina, pa tudi do ostanka asparaginske kisline in drugega arginina, ki tvori slani most med njima, ki povezuje obe strukturni domeni.

Funkcije

Glavna funkcija encimov peroksidaze je odstranitev vodikovega peroksida iz celičnega okolja, ki se lahko pojavijo z različnimi mehanizmi in ki bi lahko predstavljale resne grožnje medceličnemu stabilnosti.

Vendar v tem procesu odstranjevanja te reaktivne vrste kisika (v kateri ima kisik vmesno oksidacijsko stanje) peroksidaze uporabljajo oksidacijsko sposobnost te snovi za izpolnitev drugih pomembnih funkcij za presnovo.

V rastlinah so ti proteini pomemben del lignifikacijskih procesov in obrambnih mehanizmov v patogenu, okuženih s fizično ali fizično škodo.

V znanstvenem kontekstu so se pojavile nove aplikacije za peroksidaze in med nji.

V analitičnem in diagnostičnem smislu je začinjena redhno peroksidaza morda najbolj uporabljena encim za pripravo konjugiranih protiteles, ki se uporabljajo za imunološke absorpcijske teste, kot je ELISA (iz angleščine "Encimsko povezan imunosorbent test") in tudi za določitev različnih vrst spojin.

Vam lahko služi: koanociti: značilnosti in funkcije

Mehanizem delovanja

Katalitični proces peroksidaz se zgodi z zaporednimi koraki, ki se začnejo z interakcijo med aktivnim mestom encima in vodikovega peroksida, ki oksidira atom železa v skupini hemo in ustvari nestabilno vmesno spojino, znano kot spojina I (IOC).

Oksidizirani protein (MOK) ima nato hemo skupino z atomom železa, ki je prešla od oksidacijskega stanja III v stanje IV in za ta proces se je vodikov peroksid v vodo zmanjšal.

Spojina i lahko oksidira substrat darovalca elektronov, tvori radikalno substrat in postane nova kemična vrsta, znana kot spojina II (COII), ki se nato zmanjša z drugo podlago, ki se regenerira v stanju III in proizvaja drugo radikalno.

Fantje

-Glede na organizem

Peroksidaze so razvrščene v tri razrede, odvisno od organizma, kjer so:

- I. razred: Intracelične prokariotske peroksidaze.

- II. Razred: zunajcelične glivične peroksidaze.

- III. Razred: tajne zelenjavne peroksidaze.

V nasprotju z beljakovinami razreda I imata v razredih II in III v svojih strukturah disulfurne mostove, zgrajene med ostanki cisteina, kar jim daje bistveno večjo togost.

Proteini razredov II in III se razlikujejo tudi od tistih iz razreda I, v katerih imajo običajno glikosilacije na svoji površini.

-Glede na aktivno spletno mesto

Mehanistično govorjenje, peroksidaze lahko razvrstimo tudi po naravi atomov, ki jih najdemo v njihovem katalitičnem središču. Na ta način so opisani hemoperoksidaze (najpogostejši), vanadij-haloproksidaze in druge.

Lahko vam služi: pinocitoza: proces, funkcije in razlika s fagocitozo

Hemoperoksidaze

Kot smo že omenili, imajo te peroksidaze protetično skupino v svojem katalitičnem centru, znani kot Grupo Hemo. Atom železa na tem mestu koordinira štiri vezi z dušikovimi atomi.

Vanadio-halperoksidaze

Namesto hemo skupine imajo Vanadio-Waterperoxidaze Vanadato kot protetično skupino. Ti encimi so bili izolirani iz morskih organizmov in nekaterih kopenskih gliv.

Vanadij v tej skupini koordinira trije neprotejske oksigene, dušik iz ostanka histidina in dušik azidne vezi.

Druge peroksidaze

V tej skupini so razvrščene številne bakterijske harriperoksidaze, ki imajo protetične skupine, razen hemo ali vanadija. V tej skupini so tudi peroksidaza glutation.

Reference

1. Alberts, b., Dennis, b., Hopkin, k., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, P. (2004). Bistvena celična biologija. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banka, l. (1997). Strukturne lastnosti peroksidov. Časopis za biotehnologijo, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. Str. J. Kombi, rantwijk, f. Van, & Sheldon, r. Do. (1997). Selektivne oksidacije, ki jih katalizirajo peroksidaze. Tetraedron, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, h. B., & Stillman, J. S. (1976). O funkciji in mehanizmu delovanja peroksidaz. Pregledi koordinacijske kemije, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, K. (2009). Potencialne aplikacije peroksidov. Kemija hrane, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, j. D. (1998). Biokemija. Burlington, Massachusetts: Založniki Neil Patterson.
7. Stansfield, w. D., Colomé, J. S., & Cano, r. J. (2003). Molekularna in celična biologija. (K. In. Cullen, ed.). E-knjige McGraw-Hill.