Ovialbúmin struktura, funkcije, denaturacija

The OVOALBúMina Je najpogostejši protein "čistega" ptic ptic. Pripada družini beljakovin, znanih kot "serpini" ali "zaviralci serin proteas", ki je izjemno raznolika skupina evkariotov (vključuje več kot 300 homolognih beljakovin).

To je bil eden prvih izoliranih beljakovin z veliko čistostjo in zaradi presenetljive številčnosti v reproduktivnih strukturah ptic se to pogosto uporablja kot "model" pri pripravi "standardov" za preučevanje strukture, lastnosti, lastnosti , lastnosti, lastnosti, sinteza in izločanje številnih beljakovin.

Molekularna struktura Ovalbúmina (Vir: Jawahar Swaminathan in MSD osebje na Evropskem inštitutu za bioinformatiko [javna domena] prek Wikimedia Commons)

Ovialbumin v odstotkih vključuje med 60 in 65% celotne vsebnosti beljakovin jajčnega beljaka, vendar za razliko od drugih članov družine Serpinsa nima aktivnosti kot zaviralca proteaze.

Piščančja jajca imajo tudi druge beljakovine:

- Ovotransferrin, imenovan tudi Conalbúmina, ki predstavlja 13% celotne vsebnosti beljakovin

- Ovomukoid, glikoprotein, ki vključuje 11% vseh

- Ovomucin, še en sulfatirani glikoprotein, ki predstavlja 3.5%

- Gladka ali muramidaza, ki vključuje tudi 3.5% prozornih beljakovin

- Globulini, ki predstavljajo 4%

Sinteza ovalbumina se pojavi iz mešanice posredniških peptidov med prevozom jajčeca skozi jajdukt ptic in poročajo, da se transkripcija vpletenih genov pojavi le kot odgovor na prisotnost estrogena, spolnega hormona.

[TOC]

Struktura

OVOALBúmin je monomerna fosfografska približno 45 kDa molekulske mase in izoelektrična točka blizu 4.5. V svoji strukturi torej obstajajo številna mesta za fosforilacijo in glikozilacijo, ki so zelo pogoste po translanslacijskih spremembah v beljakovinah.

Lahko vam služi: razvojna biologija: zgodovina, kakšne študije, aplikacije

Ta protein je kodiran z 7 gen.700 baznih parov, za katere je značilna prisotnost 8 eksonov, prepletenih s 7 introni, zato je intuitiran, da njegov glasnik trpi več post-opisnih sprememb za izvajanje zrelega proteina.

Ovalbumin piščančjih jajc ima 386 aminokislinskih odpadkov in pokazalo se je, da čista oblika tega proteina sestavljajo tri podrazrede, znane kot A1, A2 in A3, za katere je značilno, da vsebuje dve, eno in brez fosfatne skupine.

Kar zadeva terciarno strukturo, aminokislinsko zaporedje ovaalbumina razkrije prisotnost 6 ostankov cisteina, med katerimi se tvorijo štirje disulfidni mostovi. Poleg tega so nekatere strukturne študije dokazale, da je N-terminalni konec tega beljakovin dodeljen.

S-OVOALBúMina

Ko so jajca shranjena, je struktura ovalbumina spremenjena in tvori tisto, kar je v literaturi znano S-Ovalbumin, ki je bolj stabilna oblika proti vročini in se oblikuje zaradi mehanizmov za izmenjavo med disulfidi in sulflorili.

Poleg temperature shranjevanja nastane tudi ta "oblika" ovaalbumina, odvisno od notranjega pH jajc, ki ga lahko pričakujemo pri kateri koli vrsti beljakovin v naravi.

The S-Ovalbumin je torej, na katerega se pripisujejo nekaterim preobčutljivosti, ki jih nekateri trpijo po zaužitju jajc.

Funkcije

Čeprav ovaalbumin pripada družini beljakovin, za katero je značilna njegova aktivnost kot zaviralci proteaze, nima zaviralne aktivnosti in njegova funkcija ni popolnoma razjasnjena.

Vendar se domneva, da je potencialna funkcija tega encima, ki je prevoz in shranjevanje kovinskih ionov iz in iz zarodka. Drugi avtorji so predlagali, da to deluje tudi kot prehranski vir zarodka med njegovo rastjo.

Vam lahko služi: noxa

Z eksperimentalnega vidika OVOALBúmina predstavlja enega glavnih beljakovin "modela" za različne strukturne, funkcionalne, sinteze in študijske študije izločanja beljakovin, zato je bil zelo pomemben za napredek v znanstvenih zadevah.

Funkcije za prehrambeno industrijo

Poleg tega je glede na to, da gre za eno najpogostejših beljakovin v piščančjih jajcih.

V kulinaričnem vidiku se za njihove funkcionalne lastnosti, zlasti z zmogljivostjo pene, uporabljajo ovaalbumin in preostali beljakovina jajčne beljake disperzija.

Denaturacija

Ker ima ovaalbumin številne skupine sulfhidrilnih skupin, je to dokaj reaktiven in zlahka denatulabilen protein.

Temperatura denaturacije ovaalbumina je med 84 in 93 ° C, 93 pa je značilna za obliko S-Ovaalbúmin, ki je bolj stabilen pri višjih temperaturah. Denaturacija toplote ovaalbumina povzroči nastanek značilnih belkastov "gelov", ki jih opazimo med kuhanjem jajc.

Ocvrta jajca (vir: whatmidoing [cc by-sa 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licence/by-sa/4.0)] prek Wikimedia Commons)

PH je tudi pomemben dejavnik, ko upoštevamo denaturacijo tega proteina, pa tudi vrsta in koncentracija soli. Za ovaalbúmina je pH denaturacije okoli 6.6.

Vam lahko služi: tropska džungla: flora, favna, značilnosti, podnebje, olajšanje

Pod različnimi denaturacijskimi pogoji imajo molekule ovaalbumina veliko nagnjenost k dodajanju, postopek, ki ga je mogoče običajno pospešiti z dodajanjem soli in zvišanjem temperature.

Sposobnost ovalbumina in drugih beljakovin jajčnega beljaka, da tvorijo strukture tipa gela, ko se segrejejo, pa tudi njihova sposobnost, da se pridružijo molekulam vode in delujejo kot emulgatorji, so tiste, ki jim dajejo najpomembnejše funkcionalne značilnosti in razlog, zakaj so Tako izkoriščano zlasti v prehrambeni industriji.

Proces denaturalizacije tega proteina je bil zelo koristen za preiskavo prehodnih mehanizmov med trdnimi in gel stanji, pa tudi za preučevanje učinka, ki ga imajo različne vrste soli do različnih koncentracij (ionske sile) na celovitost celovitosti beljakovine.

Reference

1. Huntington, J. Do., & Stein, str. In. (2001). Struktura in lastnosti ovalbumina. Časopis za kromatografijo B: Biomedicinske vede in aplikacije, 756 (1-2), 189-198.
2. Koseki, t., Kitabatake, n., & Doi in. (1989). Irmalna denaturacija in tvorba linearnih agregatov ovalbumina. Hravni hidrokolidi, 3 (2), 123-134.
3. Nisbet, a. D., Soundry, r. H., Moir, a. J., Fothergill, l. Do., & Fothergill, j. In. (1981). Popolno aminokislinsko zaporedje kokoši Ovalbumin. Evropski časopis za biokemijo, 115 (2), 335–345.
4. Phillips, g. Tudi., & Williams, str. Do. (Eds.). (2011). Priročnik za prehranske beljakovine. Elsevier.
5. Krepka-O'Donnell, e. (1993). Družina serpinskih beljakovin Ovalbumin. FEBS Letters, 315 (2), 105-108.
6. Sankar, d. S., & Theis, h. W. (1959). Biosinteza ovalbumina. Nature, 183 (4667), 1057.
7. Sharif, m. K., Salem, m., & Javed, k. (2018). Znanost prehranskih materialov v industriji jajčnih prahu. V vlogi znanosti o materialih pri bioinženirstvu s hrano (pp. 505-537). Akademski tisk.
8. Weijers, m., Barneveld, str. Do., Cohen Stuart, m. Do., & Visschers, r. W. (2003). Toplotno inducirana denaturacija in združevanje ovalbumina pri nevtralnem pH, opisanem z nepovratno kinetiko gozda -. Znanost za beljakovine: Publikacija The Protein Society, 12 (12), 2693-2703.