Alfa propeler, kaj je, struktura, pomen

The alfa propeler Najpreprostejša sekundarna struktura, ki jo lahko beljakovine sprejmejo v prostoru v skladu s togostjo in svobodo vrtenja povezav med njihovimi aminokislinskimi odpadki.

Zanj je značilna spiralna oblika, v kateri so razporejene aminokisline, za katere se zdi, da ureja okoli namišljene vzdolžne osi z R skupinami do zunaj tega.

Alpha proxis so prvič opisali leta 1951 s Pauling in sodelavci, ki so uporabili razpoložljive podatke o interatomskih razdaljah, kotih povezave in drugih strukturnih parametrov peptidov in aminokislin.

Opis alfa propelerja je izhajal iz iskanja vseh možnih struktur v peptidni verigi, ki so jih stabilizirali z vodikovimi mostovi, kjer so bili odpadki stehiometrično enakovredni in konfiguracija vsakega planarna, kot kažejo podatki resonance peptidnih povezav ki so bili na voljo za datum.

Ta sekundarna struktura je najpogostejša med beljakovinami in jo sprejmejo tako topni beljakovini kot celoviti membranski proteini. Verjame se, da v obliki alfa ali beta lista obstaja več kot 60% beljakovin.

Struktura

Na splošno ima vsak obrat alfa propelerja v povprečju 3.6 odpadkov aminokislin, ki so bolj ali manj enakovredni do 5.4 Å dolge. Vendar se koti in dolžine obrata razlikujejo od enega beljakovin do drugega s strogo odvisnostjo od aminokislinskega zaporedja primarne strukture.

Večina propelerja Alfa. Pogoj za enega ali drugega, da se pojavi, da so vse aminokisline v isti konfiguraciji (L ali D), saj so te odgovorne za smer zavoja.

Stabilizacijo teh pomembnih strukturnih razlogov za beljakovinski svet dajejo vodikove vezi. Te vezi se pojavijo med vodikovim atomom, pritrjenim na elektronegativni dušik peptidne vezi in elektronegativnim karboksilnim atomom kisika v aminokislini štiri položaje, v N-terminalu glede na sebe.

Vsak krog propelerja se pridruži naslednjim z vodikovimi vezmi, ki so temeljne za doseganje splošne stabilnosti molekule.

Ne morejo vsi peptidi tvoriti stabilne alfa propelerje. To je dano z lastno sposobnostjo vsake aminokisline verige, da tvori propelerje, ki je neposredno povezana s kemično in fizično naravo njenih nadomestnih skupin.

Na primer, pri določenem pH lahko številni polarni odpadki pridobijo isto obremenitev, zato jih ni mogoče zaporedno namestiti v propelerju, saj bi odbojnost med njimi pomenila veliko popačenje v istem.

Velikost, oblika in položaj aminokislin so tudi pomembni dejavniki spiralne stabilnosti. Ne da bi nadaljevali, bi lahko odpadki, kot so ASN, Ser, THR in Cys, nameščeni v bližini v zaporedju.

Na enak način sta hidrofobnost in hidrofilnost alfa spiralnih segmentov v specifičnem peptidu odvisna izključno od identitete RA aminokislin.

V celoviti membranski proteini alfa alfa proge z ostanki močnega hidrofobnega značaja, strogo potrebne za vstavljanje in konfiguracijo segmentov med apolarnimi repi sestavnih fosfolipidov.

Topne beljakovine imajo v nasprotnem primeru alfa dvorane, bogate s polarnimi odpadki, kar omogoča boljšo interakcijo z vodnim okoljem, ki je prisotno v citoplazmi ali v intersticijskih prostorih.

Funkcionalni pomen

Motivi alfa propelerja imajo široko paleto bioloških funkcij. Specifični vzorci interakcij med propelerji igrajo kritično vlogo pri funkciji, sestavljanju in oligomerizaciji obeh membranskih beljakovin in topnih beljakovin.

Te domene so prisotne v številnih transkripcijskih faktorjih, pomembni z vidika regulacije genetske ekspresije. Prisotni so tudi v beljakovinah s strukturno pomembnostjo in v membranalnih beljakovinah, ki imajo transportne in/ali prenosne funkcije različnih vrst.

Nato nekaj klasičnih primerov beljakovin z alfa droops:

Miozin

Miozin je aktin Atpasa, ki je odgovoren za krčenje mišic in različne oblike mobilnosti celic. Mišične in ne -mišične miozine so sestavljene iz dveh regij ali krogličnih "glav", ki sta med seboj povezana z dolgim ​​"repom" alfa helikoida.

Kolagen

Tretjino celotne vsebnosti beljakovin v človeškem telesu predstavlja kolagen. Je najpogostejši protein zunajceličnega prostora in ima kot izrazit značilnost strukturni motiv, sestavljen iz treh vzporednih pramenov s spiralno konfiguracijo Levógira, ki se združi, da tvori trojno bližino dektrogiriranja.

Keratin

Keratini so skupina beljakovin, ki tvorijo nitke, ki jih proizvajajo nekatere epitelijske celice v vretenčarjih. So glavna sestavina nohtov, las, krempljev, želv, rogov in perja. Del njegove fibrilarne strukture je sestavljen iz segmentov alfa propelerjev.

Hemoglobin

Krvni kisik prevaža s hemoglobinom. Del globinskega tetramernega proteina je sestavljen iz dveh enakih alfa propelerjev 141 odpadkov in dveh beta verig 146 odpadkov.

"Cinkovi prsti" beljakovine

Evkariontski organizmi imajo veliko bogastvo cinkovih prstov, ki delujejo za različne namene: prepoznavanje DNK, embalaža RNA, transkripcijska aktivacija, regulacija apoptoze, zlaganje beljakovin itd. Številni cinkovi prsti imajo Alpha Propens kot glavno sestavino njihove strukture in ki so bistvenega pomena za njihovo funkcijo.

Reference

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, g. D. (1994). Pravila za odpoved alfa-helix z glicinom. Znanost, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, b. (1993). Strukturna osnova aminokislinske alfa vijačnice prperesity. Znanost, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, b. W. (1989). Motiv vezave DNA vijak vijak-vijak. Časopis za biološko kemijo, 264(4), 1903-1906.