Funkcije albuminov, sinteza, pomanjkanje, vrste

Funkcije albuminov, sinteza, pomanjkanje, vrste

The albumin Gre za beljakovine, ki jih sintetizira jetra, ki jih najdemo v krvnem obtoku, zato ga razvrstimo kot plazemski protein. To je glavna beljakovina pri ljudeh, saj predstavlja več kot polovico krožnih beljakovin.

Za razliko od drugih beljakovin, kot sta aktin in miozin, ki so del trdnih tkiv, so plazemski beljakovine (albumin in globulini) suspendirane v plazmi, kjer izvajajo različne funkcije.

Molekula albumina

[TOC]

Funkcije albumina

Plazemska regulacija onkotičnega tlaka

Ena najpomembnejših funkcij albumina je uravnavanje onkotičnega pritiska plazme; to pomeni, da je tlak v notranjosti krvnih žil voda (z osmotskim učinkom), da bi preprečil kapilarni krvni tlak, ki sili vodo navzven.

Ravnovesje med kapilarnim krvnim tlakom (ki potisne tekočine), in onkotskim tlakom, ki ga ustvarja albumin (zadrževanje vode znotraj krvnih žil) je tisto, kar omogoča, da krožni volumen plazme ostane stabilen in da ekstravaskularni prostor ne sprejema več tekočin kot potrebuješ.

Vzdrževanje pH v krvi

Poleg svoje funkcije regulatorja onkotičnega tlaka albumin deluje tudi kot varovalec, ki pomaga vzdrževati pH krvi v fiziološkem območju (7,35 do 7,45).

Glavna prevozna sredstva

Končno je ta protein z molekulsko maso 67.000 daltonov glavno prevozno sredstvo, ki ga mora plazma mobilizirati vodotopne snovi (glavna sestavina plazme).

Za to ima albumin različna mesta Unije, kjer se lahko "držite" začasno različne snovi, ki jih je treba prevažati v krvnem obtoku.

Glavne snovi, ki prevažajo plazmo

- Ščitnični hormoni.

- Široka paleta zdravil.

- Ne -konjugatni bilirubin (posredno).

- Lipofilne spojine, ki niso topne v vodi, kot so nekatere maščobne kisline, vitamini in hormoni.

Glede na pomen ima albumin drugačna sredstva za urejanje, da bi ohranila stabilno plazemsko raven.

Sinteza albumina

Človeški serumski albuminski protein

Albumin je sintetiziran v jetrih iz aminokislin, pridobljenih v prehranskih beljakovinah. Njegova proizvodnja se pojavlja v endoplazemskem retikulumu hepatocitov (jetrnih celic), od koder se sprosti v krvni obtok, kjer bo približno 21 dni krožil.

Vam lahko služi: tetrosas: značilnosti, eritroza, sinteza, derivati

Da bi bila sinteza albumina učinkovita, sta potrebna dva temeljna stanja: ustrezen prispevek zdravih aminokislin in hepatocitov, ki lahko takšne aminokisline pretvorijo v albumin.

Čeprav v prehrani nekatere beljakovine, podobne albuminu - kot je laktoalbumin (mleko) ali ovalbumin (jajca) - te telo ne uporablja neposredno; Pravzaprav jih zaradi velike velikosti ne morejo absorbirati v prvotni obliki.

Da bi ga organizem izkoristili, so beljakovine, kot sta laktalbumin in ovalbumin. Nato bodo te aminokisline prepeljane v jetra, da bi izdelali albumin, ki bo izvajal fiziološke funkcije.

Vzroki za pomanjkanje albumina

Vzorec krvi za test albumina, diagnoza jetrnih funkcij

Kot pri skoraj vsaki spojini v telesu, obstajata dva glavna vzroka za pomanjkanje albuminov: nezadostna sinteza in povečane izgube.

Nezadostna sinteza

Kot smo že omenili. Ko eden od teh del ne uspe, proizvodnja albuminov vstopi v upad in njene ravni se začne zmanjševati.

Podhranjenost je eden glavnih vzrokov hipoalbuminemije (kot je znano pri nizki ravni albumina v krvi). Če telo nima dovolj prispevka dolgotrajnih aminokislin, ne bo mogel vzdrževati sinteze albumina. Zato ta protein velja za biokemični označevalec prehranskega statusa.

Mehanizmi kompenzacije

Tudi če je prispevek aminokislin v prehrani nezadosten, obstajajo kompenzacijski mehanizmi, kot je uporaba aminokislin, pridobljenih iz lize drugih razpoložljivih beljakovin.

Vendar imajo te aminokisline svoje omejitve, tako da če prispevek ostane omejen za daljše obdobje, sinteza albuminov neizprosno upada.

Pomen hepatocitov

Potrebno je, da so hepatociti zdravi in ​​v pogojih sintetiziranja albumina; V nasprotnem primeru bodo ravni padle, ker tega proteina ni mogoče sintetizirati v drugi celici.

Nato bolniki, ki trpijo za jetrnimi boleznimi - na primer cirozo jeter, pri kateri hepatociti, ki umrejo.

Vam lahko služi: faktor nekroze tumorja (TNF): struktura, mehanizem delovanja, funkcija

Povečane izgube

Kot smo že omenili, ima albumin na koncu povprečno življenje 21 dni, od tega se v svojih osnovnih sestavnih delih (aminokisline) in odpadnih proizvodih poslabša.

Običajno polovica življenja albumina ostane nespremenjena, zato ne bi smeli pričakovati povečanja izgub, če ne bi bilo dejstva, da obstajajo točke, kjer bi lahko pobegnili iz telesa: ledvični glomeruli.

Filtracija skozi glomerule

Glomerulus je struktura ledvic, kjer se pojavi filtracija nečistoč krvi. Zaradi krvnega tlaka, odpadnih proizvodov so prisiljeni skozi majhne odprtine, ki škodljivim elementom omogočajo, da zapustijo krvni obtok in ostanejo znotraj beljakovin in krvnih celic.

Eden glavnih vzrokov, zakaj albumin v normalnih pogojih skozi glomerulus ne "pobegne", je velika velikost, zaradi česar je težko iti skozi majhne "pore", kjer poteka filtracija.

Akcija negativne obremenitve albumina

Drugi mehanizem, ki "ščiti" organizem pred izgubami albuminov na ravni ledvic, je njegova negativna obremenitev, ki je enaka membrani bazalnega glomerulusa.

Ker imajo enak električni naboj, se bazalna membrana Gloomerulusa odbija na albumin, pri čemer ga drži stran od filtracijskega območja in znotraj žilnega prostora.

Kadar se to ne zgodi (kot v primerih nefrotskega sindroma ali diabetične nefropatije), albumin začne skozi pore in pobegniti z urinom; Najprej v majhnih količinah, nato pa v večji količini, ko bolezen napreduje.

Na začetku lahko sinteza priskrbi izgube, vendar s tem, da povečujejo sintezo, ni več mogoče.

Nizke posledice albumina

Znižanje onkotičnega tlaka

Glavna posledica hipoalbuminemije je znižanje onkotičnega tlaka. To povzroči, da tekočine puščajo intravaskularni prostor v intersticijski prostor (mikroskopski prostor, ki celico loči od drugega) lažje nabirati in ustvarja edeme.

Lahko vam služi: razvojna biologija: zgodovina, kakšne študije, aplikacije

Glede na območje, kjer se tekočina nabira, bo bolnik začel predstavljati edem spodnjih okončin (otekle čevlje) in pljučnega edema (tekočina znotraj pljučnih alveolov) s posledično dihalno stisko.

Lahko predstavlja tudi perikardno razlitje (tekočina v vreči, ki obdaja srce), kar lahko privede do srčnega popuščanja in sčasoma do smrti.

Upad funkcije nekaterih hormonov

Poleg tega funkcije hormonov in drugih snovi, ki so odvisne od albumina, ki jih je treba prevažati.

Zmanjšanje učinka zdravila

Enako velja za zdravila in zdravila, ki vidijo njihovo delovanje zaradi nezmožnosti, da bi ga v krvi prevažali z albuminom.

Da bi ublažili to situacijo, lahko eksogeni albumin dajemo intravensko, čeprav je učinek tega ukrepa običajno prehodni in omejen. 

V idealnem primeru je, kadar lahko, obrniti vzrok hipoalbuminemije, da se prepreči škodljive posledice za pacienta.

Vrste albumina

Molekularna struktura OVOALBUMIN

-Seroalbúmin: pomemben protein v plazmi človeka.

-OVOALBúMina: Iz beljakovinske superdružine Serás je eden izmed beljakovin iz jajčnega beljaka.

-Laktalbumin: beljakovine, ki jih najdemo v mlečnem serumu. Njegov namen je sintetizirati ali proizvajati laktozo.

-Conalbumin ali ovotransferrin: Z veliko afiniteto do železa je del 13% jajčnega beljaka.

Reference

  1. Zilg, h., Schneider, h., & Seiler, F. R. (1980). Molekularni vidiki funkcij albumina: indikacije za njegovo uporabo v plazemski zamenjavi. Razvoj biološke standardizacije48, 31-42.
  2. Pardridge, w. M., & Mietus, l. J. (1979). Prevoz steroidnih hormonov skozi krvno-možgansko pregrado podgane: primarna vloga hormona, vezanega na albumin. Časopis za klinično preiskavo64(1), 145-154.
  3. Rothschild, m. Do., Oratz, m., & Schreiber, s. S. (1977). Sinteza albumina. V Albumin: struktura, funkcija in uporaba(str. 227-253).
  4. Kirsch, r., Fith, l., Črna, e., & Hoffenberg, r. (1968). Regulacija sinteze in katabolizma albuminov s spremembo prehranskih beljakovin. Narava217(5128), 578.
  5. McClelland, d. B. (1990). ABC transfuzije. Rešitve človeških albuminov. BMJ: British Medical Journal300(6716), 35.